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J-GLOBAL ID：202002283516055567   整理番号：20A0796195

ヒト免疫グロブリンGカッパ鎖におけるAspの年齢関連異性化【JST・京大機械翻訳】

Age-related isomerization of Asp in human immunoglobulin G kappa chain

著者 (4件)： Ha Seongmin (Graduate School of Science, Kyoto University, Kyoto, Japan) ,  Kinouchi Tadatoshi (Graduate School of Science, Kyoto University, Kyoto, Japan) ,  Kinouchi Tadatoshi (Institute for Integrated Radiation and Nuclear Science, Kyoto University, Osaka, Japan) ,  Fujii Noriko (Institute for Integrated Radiation and Nuclear Science, Kyoto University, Osaka, Japan)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1868  号： 6  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アスパラギン酸(Asp)の異性化は一般的な非酵素的翻訳後修飾である。異性化残基は白内障のような年齢関連ヒト疾患に関連する蛋白質に蓄積し,蛋白質構造と機能に影響することが良く知られている。著者らは以前にヒト血清中のd-Asp含有ペプチドを検出した。本研究では,異性化Asp残基が,ジアステレオマ形成と液体クロマトグラフィータンデム質量分析(LC-MS/MS)に基づく定性的D-アミノ酸分析により,ヒト免疫グロブリンG(IgG)κ鎖に存在するかどうかを調べた。また,25,37,41,54および67歳のドナーからの血清中のIgGカッパ鎖におけるAsp残基のd/l比を調べた。結果として,2つの異性化Asp残基,Asp151とAsp170がIgGκ鎖で検出され,これらの残基のd/l比は加齢と共に増加することが分かった。この異性化の効果を評価するために,位置170においてα-,β-,Dα-,またはdβ-Aspを含むIgGκ鎖の4つの異性体ペプチドを合成し,CD分光法によりそれらの二次構造を比較した。正常なlα-Asp170を含むペプチドはII型βターン構造を示したが,他の異性体ペプチドはランダム構造を示し,単一Asp異性体の置換がペプチドの二次構造を変えることを示した。IgGは体液性免疫の主成分であるので,IgGにおけるAsp異性化は構造の変化と免疫機能の減少を反映する可能性がある。ラセミ化の観点から血清に関するプロテオーム研究は,老化過程を研究するための新しい種類のバイオマーカーと新しい方向を開発することを可能にする可能性がある。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ドナー ,  酵素 ,  *異性化 ,  ラセミ化 ,  ペプチド ,  血清 ,  *免疫グロブリンG ,  老化 ,  二次構造 ,  ジアステレオマ ,  異性体 ,  バイオマーカー ,  翻訳後修飾 ,  プロテオーム
準シソーラス用語： 残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 血清プロテオーム ,  IgG ,  D-アミノ酸 ,  翻訳後修飾 ,  老化プロセス

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (4件)： ヒト免疫グロブリンG ,  ASP ,  年齢 ,  異性化