蛋白質輸出活性の基礎となる末梢膜蛋白質-脂質二重層相互作用の遺伝子座の特性化【JST・京大機械翻訳】

Matin Tina R.; Utjesanovic Milica; Sigdel Krishna P.; Smith Virginia F.; Kosztin Ioan; King Gavin M.; King Gavin M.

文献

J-GLOBAL ID：202002283690324465 整理番号：20A0625417

蛋白質輸出活性の基礎となる末梢膜蛋白質-脂質二重層相互作用の遺伝子座の特性化【JST・京大機械翻訳】

Characterizing the Locus of a Peripheral Membrane Protein-Lipid Bilayer Interaction Underlying Protein Export Activity in

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資料名：
巻： 36 号： 8 ページ： 2143-2152 発行年： 2020年
JST資料番号： A0231B ISSN： 0743-7463 CODEN： LANGD5 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

末梢膜蛋白質-脂質二分子層相互作用の強度の定量的特性化は,多くの蛋白質標的化経路の理解において基本的である。SecAは,内膜を横切る前駆体蛋白質の転移に中心的な役割を果たす末梢膜蛋白質である。SecAの極端なN末端の膜結合活性はトランスロカーゼ機能に重要である。しかし,相互作用の機械的強度と,極性脂質二分子層の近傍でのSecA経験のこのセグメントが特性化されていない速度論的経路が特性化されていない。精密単分子原子間力顕微鏡(AFM)に基づく動的力分光法を用いて,N末端SecA脂質二分子層相互作用を直接測定した。AFMにアクセスできない立体配座データを得るために,全原子分子動力学シミュレーションと円偏光二色性測定も行った。SecAのN末端10アミノ酸は双性イオン性脂質頭部基に結合するとほとんど二次構造を持たないが,脂質結合蛋白質セグメントを剛化する二次構造は負に荷電した脂質が存在する時に出現する。単一分子蛋白質-脂質解離データの解析は,単一アミノ酸残基(~50ms)を転移するのに必要な時間として定義される分泌過程の基本的時間スケールよりも良く分離され,より長い力,τ_0~脂質=0.9sの非存在下で明確な脂質束縛状態寿命に収束した。τ_0脂質のこの値は,ここで用いた最小系を含む因子により,in vivo膜結合寿命の下限を表すようである。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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界面化学一般 , 脂質一般

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