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J-GLOBAL ID：202002283808637582   整理番号：20A2708111

G蛋白質共役受容体四次構造の立体配座サブ状態の細胞内検出:同族リガンド結合によるサブ状態確率の調節【JST・京大機械翻訳】

In-Cell Detection of Conformational Substates of a G Protein-Coupled Receptor Quaternary Structure: Modulation of Substate Probability by Cognate Ligand Binding

著者 (5件)： Paprocki Joel (Department of Physics, University of Wisconsin-Milwaukee, Wisconsin, United States) ,  Biener Gabriel (Department of Physics, University of Wisconsin-Milwaukee, Wisconsin, United States) ,  Stoneman Michael (Department of Physics, University of Wisconsin-Milwaukee, Wisconsin, United States) ,  Raicu Valerica (Department of Physics, University of Wisconsin-Milwaukee, Wisconsin, United States) ,  Raicu Valerica (Department of Biological Sciences, University of Wisconsin-Milwaukee, Wisconsin, United States)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 124  号： 45  ページ： 10062-10076  発行年： 2020年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： G蛋白質共役受容体(GPCR)がホモ及びヘテロオリゴマに会合するという概念は近年多くの認識を得ているが,GPCRオリゴマ化の機能的関連性に関する研究者間でコンセンサスの欠如が残っている。技術,Foerster共鳴エネルギー移動(FRET)分光法は,エネルギーのアクセプタとして作用する蛍光タグへのエネルギーのドナーとして作用する光励起蛍光タグから,同じオリゴマ内に存在する蛍光タグに伝達されるエネルギーの効率分布の分析を介して,生細胞中の蛋白質のオリゴマ(または四次)構造の決定を可能にする。本研究では,生細胞内のGPCRオリゴマの四次構造における微妙な差異を検出するためにFRET分光法の分解能を有意に改善した。次に,このアプローチを用いて,交配型aの酵母で発見されたクラスD GPCR,無菌2α因子受容体(Ste2)のオリゴマの立体配座サブ状態を研究した。Ste2は,その同族リガンド,α-因子フェロモンの非存在下で,比較的低い発現レベル(11から140分子/μm2)で四量体を形成することが示されている。著しく改善されたFRET分光法は,Ste2オリゴマの複数の異なる4次立体配座サブ状態を検出し,α-因子リガンドがそのようなサブ状態の割合をどのように変えるかを評価することができた。GPCRの四次構造サブ状態を決定する能力は,GPCRオリゴマ化の機能的関連性を解明するために,精巧な手段を提供する。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： アクセプタ ,  蛍光 ,  ドナー ,  光ポンピング ,  *立体配座 ,  酵母 ,  *タンパク質 ,  フェロモン ,  *四次構造 ,  オリゴマ ,  オリゴマ化 ,  四量体 ,  蛍光共鳴エネルギー移動
準シソーラス用語： *リガンド結合 ,  生細胞 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： G蛋白質共役受容体 ,  四次構造 ,  立体配座 ,  サブ ,  リガンド結合 ,  確率 ,  調節