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J-GLOBAL ID：202002284911746580   整理番号：20A0121158

α-シヌクレインシャペロンはプリオン蛋白質の核形成とアミロイド形成を抑制する【JST・京大機械翻訳】

α-Synuclein chaperone suppresses nucleation and amyloidogenesis of prion protein

著者 (4件)： Shirasaka Maki (United Graduate School of Drug Discovery and Medical Information Sciences, Gifu University, 1-1 Yanagido, Gifu, 501-1193, Japan) ,  Kuwata Kazuo (United Graduate School of Drug Discovery and Medical Information Sciences, Gifu University, 1-1 Yanagido, Gifu, 501-1193, Japan) ,  Kuwata Kazuo (Department of Gene and Development, Graduate School of Medicine, Gifu University, 1-1 Yanagido, Gifu, 501-1193, Japan) ,  Honda Ryo (United Graduate School of Drug Discovery and Medical Information Sciences, Gifu University, 1-1 Yanagido, Gifu, 501-1193, Japan)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 521  号： 1  ページ： 259-264  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質ミスフォールディング病は,可溶性蛋白質のアミロイド様凝集体への構造変換により特徴付けられる壊滅的な疾患のグループである。典型的には,構造変換は,Parkinson病におけるα-シヌクレイン(αS),アルツハイマー病におけるアミロイド-βおよび伝染性海綿状脳症(TSE)におけるプリオン蛋白質(PrP)のような単一疾患関連蛋白質の誤折畳みにより生じる。しかしながら,蓄積する証拠は,異種アミロイド形成蛋白質間の相互作用がアミロイド形成と疾患病理に劇的に影響することを意味している。ここでは,単量体状態のαSがin vitroでPrPのアミロイド形成を抑制できることを示した。チオフラビン-Tアッセイおよび透過型電子ミスコピーは,単量体αSが成長段階を阻害することなくアミロイド形成の核形成段階を阻害することを明らかにした。表面プラズモン共鳴と共沈降分析は,αSと単量体PrPまたはフィブリルPrP間の相互作用を検出しなかった。これらの結果は,αSが部分的に非折畳み状態のような一時的に蓄積された中間体への結合によりPrPのアミロイド形成を抑制することを示唆した。さらに,著者らは,最近,PrPと相互作用することが示唆されたオリゴマーαSがPrPと相互作用しないことを見出した。まとめると,本研究はPrPアミロイド形成に対するαSのシャペロン様活性を明らかにし,TSEの病理におけるαSの関与の可能性を示唆した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： デコンボリューション ,  病理 ,  凝集体 ,  *核形成 ,  折畳み ,  Alzheimer病 ,  単量体 ,  Parkinson病 ,  共沈 ,  オリゴマ ,  in vitro実験 ,  相互作用 ,  *アミロイド ,  *プリオンタンパク質 ,  *シャペロンタンパク質

分類 (2件)： 細胞構成体一般  (EF03010Z) ,  神経の基礎医学  (GN01020W)

タイトルに関連する用語 (5件)： α-シヌクレイン ,  シャペロン ,  プリオン蛋白質 ,  核形成 ,  アミロイド形成