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J-GLOBAL ID:202002287077619232   整理番号:20A0009567

新規メラトニン結合核受容体の同定:ビタミンD受容体【JST・京大機械翻訳】

Identification of a novel melatonin-binding nuclear receptor: Vitamin D receptor
著者 (9件):
資料名:
巻: 68  号:ページ: e12618  発行年: 2020年 
JST資料番号: W2656A  ISSN: 0742-3098  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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以前の研究は,メラトニンがRunx2発現を調節するが,その機構は不明であることを確認した。Runx2とビタミンD受容体(VDR)の間に直接相互作用がある。ここでは,等温滴定熱量測定を用いて,メラトニンとVDRの間の直接相互作用を観察したが,Runx2は観察しなかった。さらに,この直接結合はVDRのC末端リガンド結合ドメイン(LBD)でのみ検出されたが,N末端DNA結合ドメイン(DBD)またはヒンジ領域では検出されなかった。分光光度法は,メラトニンとビタミンD3(VD3)が類似の取り込み速度を有することを示したが,メラトニンの取り込みは,前骨芽細胞系MC3T3-E1におけるVD3の濃度より明らかに高いまで,VD3により有意に阻害された。GSTプルダウンおよび酵母ツーハイブリッドアッセイにより,相互作用最小フラグメントはRunx2の319~379位置およびVDRのN末端110アミノ酸DBDにあることを示した。電気泳動移動度シフト分析(EMSA)により,Runx2はVDRとその特異的DNA基質間の親和性を促進し,Cy3標識Runx2がVDR-DNA複合体と共局在する蛍光EMSAアッセイによりさらに証明された。もう一つの蛍光EMSAアッセイにより,VDRのRunx2への結合はVDRの濃度の増加,特にメラトニンの存在下で有意に増強されることを確認した。さらに,この直接相互作用がMC3T3-E1細胞におけるメラトニン処理により著しく増強されることを共免疫沈降アッセイを用いて証明した。このように,VDRは新しいメラトニン結合核受容体であり,メラトニンは,それが直接LBDとVDRのDBDに直接結合すると,Runx2を間接的に調節する。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (5件):
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細胞生理一般  ,  泌尿生殖器の基礎医学  ,  動物生理一般  ,  婦人科・産科の基礎医学  ,  腫ようの化学・生化学・病理学 
タイトルに関連する用語 (4件):
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