キャピラリーナノゲル電気泳動による分岐N-グリカン構造におけるα2-6シアル酸結合の定量化【JST・京大機械翻訳】

Bwanali Lloyd; Crihfield Cassandra L.; Newton Ebenezer O.; Zeger Victoria R.; Gattu Srikanth; Holland Lisa A.

文献

J-GLOBAL ID：202002288493726015 整理番号：20A0137695

キャピラリーナノゲル電気泳動による分岐N-グリカン構造におけるα2-6シアル酸結合の定量化【JST・京大機械翻訳】

Quantification of the α2-6 Sialic Acid Linkage in Branched N-Glycan Structures with Capillary Nanogel Electrophoresis

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=20A0137695&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=20A0137695&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=A0395A") }}

著者 (6件)： , , , , ,
資料名：
巻： 92 号： 1 ページ： 1518-1524 発行年： 2020年
JST資料番号： A0395A ISSN： 0003-2700 CODEN： ANCHAM 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

N-グリカンにおけるシアリル化及びシアル酸結合は疾患のマーカーであるが,定量化には分析的に困難である。α2-6-結合シアル酸を含むN-グリカン構造が容易に分離され,検出され,定量化されるように,キャピラリー電気泳動法により,キャピラリー中の実時間でシアリル化N-グリカンを修飾する酵素とレクチンのユニークな組み合わせを統合することを報告した。本研究において,N-グリカンは分離キャピラリーの頭部で酵素により連続的に切断され,α2-6-結合シアル酸の存在はN-グリカン構造の解釈を可能にする様式で検体移動時間のシフトに対応した。注入後に,α2-3シアリダーゼを含む酵素ゾーンを通して,その後のα2-3-結合シアル酸を切断し,末端N-アセチルグルコサミンを生じるガラクトースを基礎とするβ1-3,4ガラクトシダーゼを含む酵素ゾーンを介して,アフコシル化N-グリカン構造のみを通過した。この処理により,α2-3,6,8シアリダーゼの3番目の領域は,残りのα2-6-結合シアル酸を末端ガラクトースに変換した。これらの酵素処理段階により,N-グリカン上のα2-6結合シアル酸残基は,残留する末端ガラクトース残基の数に直接相関した。末端ガラクトース残基の数は移動時間の段階的減少と解釈できた。α-1-酸性糖蛋白質からの複雑なN-グリカンをこのアプローチを用いて分析し,α2-6-結合シアル酸の限られた数が,一般的に0または1α2-6-結合シアル酸を含むα-1-酸性糖蛋白質の二触角,三触角および四触角N-グリカンと共に存在することを明らかにした。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , ,
, , , , 【Automatic Indexing@JST】

質量分析 , 生物物理的研究法 , 糖質・糖鎖一般

, , , ,

前のページに戻る