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J-GLOBAL ID:202002290188281874   整理番号:20A1409833

膜への基質蛋白質集合中の動力学を測定するためのプラットホームとしての固体担持脂質二分子膜に再構成したBamAの特性化【JST・京大機械翻訳】

Characterization of BamA reconstituted into a solid-supported lipid bilayer as a platform for measuring dynamics during substrate protein assembly into the membrane
著者 (13件):
資料名:
巻: 1862  号:ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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グラム陰性細菌において,マルチ蛋白質βバレルアセンブリマシン(BAM)複合体は,βバレル蛋白質を外膜(OM)に組み立てる過程において不可欠な役割を果たすナノマシンである。この多蛋白質複合体BamAのコア成分は外膜から投射する5つのポリペプチド輸送関連(POTRA)ドメインを持つ進化的に保存された蛋白質である。BamAは細菌細胞のOM表面への蛋白質の挿入をシャペロンするのに必須である。本研究では,金基板上にBamAを含む膜を再構成し,散逸および中性子反射率測定(NR)による水晶-結晶微量天秤を用いて,ナノスケールレベルで異なる状況における各成分および移動の構造を特性化した。n-ドデシルβ-D-マルトシド(DDM)中の精製BamAを,最初に,ニッケル-NTA(Nα,Nα-ビス-(カルボキシメチル)-L-リシン)修飾金表面に,続いてDDM除去と二分子層集合を操作した。次に,このシステムを用いて基質膜蛋白質の結合と挿入をモニターした。データから,BamAの全到達は120Åであり,膜の埋込みはBamA形態に影響しなかった。しかし,基板の添加は,BamAのペリプラズムPOTRAドメインを膜表面からさらに遠くまで広げることを可能にした。BamA POTRAドメインのこの動的挙動は,細菌細胞における内部と外膜の間のペリプラズム空間から輸送された基質の収集を呼び出すモデルと一致する。本研究は,NRが将来における多様な研究,特に膜蛋白質生物発生の分野での応用に対して信頼できるツールであるという証拠を提供する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
微生物の生化学  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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