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文献
J-GLOBAL ID:202002292019136419   整理番号:20A2521993

ラミニンα鎖の相同ループ領域に由来するインテグリン結合ペプチドの立体配座依存性【JST・京大機械翻訳】

Conformational dependence of integrin-binding peptides derived from homologous loop regions in the laminin α chains
著者 (7件):
資料名:
巻: 26  号: 12  ページ: e3284  発行年: 2020年 
JST資料番号: W0824A  ISSN: 1075-2617  CODEN: JPSIEI  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ラミニンα鎖(α1-α5鎖)は組織及び発生段階特異的様式で発現し,多様な鎖特異的生物学的機能を持つ。特に,α鎖のC末端に位置するラミニン球状(LG)モジュール(LG1-LG5)はラミニンの生物活性に重要な役割を果たす。各LGモジュールは14鎖βシート(A-N)サンドイッチ構造から成る。17の相同ペプチド(EFペプチド)を用いてLGモジュールにおけるEとF鎖間のループ領域の細胞接着活性を以前にスクリーニングし,4つの活性EFペプチドがインテグリンα2β1に結合することを見出した。4つのペプチドのうちの1つ,G4EF1は環化した時に細胞接着活性を改善した。ここでは,残りの3つのインテグリンα2β1結合EFペプチド(G5EF1,G3EF3,およびG5EF5)に焦点を当て,それらのペプチド立体配座と細胞接着活性の間の関係を分析した。最初に,それらの活性コア配列を決定し,G5EF1z(IGLEIVDGKVLFHVNN),G3EF3z(LLVTLEDGHIALST),およびG5EF5z(KVLTEQVL)がコア配列であることを見出した。コア配列(シクロG5EF1z,シクロG3EF3z及びシクロG5EF5z)の環状ペプチドは,それらの直鎖ペプチドと比較してインテグリン仲介細胞接着活性を増強した。結果は,インテグリンα2β1結合EFペプチドの細胞接着活性が立体配座依存性であり,ループ構造がそれらの活性に重要であることを示した。これはループ領域の立体配座がLGモジュールの活性に重要な役割を果たすことを示唆する。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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生物学的機能 

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