抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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ABSTRACTヘルペスウイルスヌクレオカプシドは,ウイルス核放出複合体(NEC)により媒介される小胞媒介転座により核を残す。NECはアルファヘルペスウイルス偽狂犬ウイルス(PrV)でpUL34とpUL31と命名された2つの保存されたウイルス蛋白質から成る。それは効率的な核放出のために必要であり,小胞形成と内部核膜(INM)からの切断に十分である。構造に基づく変異誘発は,NECのほとんどの膜遠位部分に位置するpUL31の242(K242)位のリジンを同定し,出芽小胞への効率的なヌクレオカプシド取り込みに重要である。アラニン(K242A)によるリジンの置換は,核の過剰なヌクレオカプシドの存在にもかかわらず,核周囲空間に空の小胞の蓄積をもたらした。しかしながら,カプシド取り込みの欠損がカプシドとNECまたは構造制限の間の直接,静電相互作用との干渉によるかどうかは不明である。これを試験するために,K242をいくつかのアミノ酸で置換し,それにより電荷,サイズ,および側鎖配向を修正した。さらに,pUL31-K242Aを発現するウイルス組換え体を継代し,第2部位変異に対してスクリーニングした。pUL31またはpUL34の異なる位置での補償変異を同定し,NECの固有柔軟性を示した。要約すると,著者らのデータは,位置242のアミノ酸がヌクレオカプシドと直接相互作用しないが,NECコートにおける再配列はINMにおける効率的なヌクレオカプシド包囲に必要であることを示唆する。IMPORTANCEヘルペスウイルスは例外的な小胞形成と切断機構をコードし,これは核膜で作動し,核から核周囲空間へウイルスヌクレオカプシドを転位する。保存されたヘルペスウイルス核放出複合体(NEC)は,この過程を調整する。NECの最近解明された結晶構造と同様に高分解能イメージング法は,ベシクル形成と切断の分子詳細への深い洞察を与えた。それにもかかわらず,ヌクレオカプシド取込みの分子機構は不明である。構造に基づく予測と一致して,塩基性アミノ酸はNEC(pUL31-K242)のほとんどの膜-遠位ドメインで指摘され,カプシド取込みが直接静電相互作用に依存する可能性を示した。しかし,ここで述べた追跡研究は,正電荷が関連しないが,全体的な構造物質であることを示した。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
