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J-GLOBAL ID：202102223516754196   整理番号：21A0211596

DENRのC末端ドメインの結晶構造【JST・京大機械翻訳】

Crystal structure of the C-terminal domain of DENR

著者 (5件)： Lomakin Ivan B. (Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, Yale University, New Haven, CT 06520-8114, USA) ,  De Swastik (Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, Yale University, New Haven, CT 06520-8114, USA) ,  Wang Jimin (Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, Yale University, New Haven, CT 06520-8114, USA) ,  Borkar Aditi N. (Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, Yale University, New Haven, CT 06520-8114, USA) ,  Steitz Thomas A. (Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, Yale University, New Haven, CT 06520-8114, USA)
資料名： Computational and Structural Biotechnology Journal  (Computational and Structural Biotechnology Journal)
巻： 18  ページ： 696-704  発行年： 2020年 
JST資料番号： W3522A  ISSN： 2001-0370  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 密度調節蛋白質(DENR)は悪性T細胞増幅配列1(MCT-1)と安定なヘテロ二量体を形成する。DENR-MCT-1ヘテロ二量体は,非標準的翻訳開始とリボソームリサイクリングの調節に関与する。DENRのN末端ドメインはMCT-1と相互作用し,二量体化に重要な古典的四面体亜鉛イオン結合部位を有する。DENR-MCT-1は,18S rRNAのMCT-1とヘリックスh24間の相互作用を介して,小(40S)リボソームサブユニットに結合し,DENRのC末端ドメインと18S rRNAのヘリックスh44との間の相互作用を介して結合する。この後の相互作用は,開始コドン選択と走査で重要な役割をする正準翻訳開始因子eIF1の結合部位であるP部位の近傍で起こる。ヒト40SサブユニットとDENR-MCT-1複合体の配列相同性モデリングと低解像度結晶構造は,DENRとeIF1のC末端ドメインが同様の折畳みを採用することを示唆する。ここでは,1.74Å解像度で測定したDENRのC末端ドメインの結晶構造を示し,eIF1との類似性を確認し,DENR-MCT-1が非標準的翻訳開始とリボソームリサイクリングを調節する機構の理解を進歩させた。Copyright 2021 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *結晶構造 ,  相互作用 ,  タンパク質合成 ,  ヒト ,  折畳み ,  結合部位 ,  サブユニット ,  複合体 ,  T細胞 ,  リボソーム ,  タンパク質合成開始因子
準シソーラス用語： eIF-1 ,  *ドメイン構造 ,  *C末端ドメイン ,  翻訳開始 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 蛋白質合成調節 ,  翻訳開始 ,  翻訳再開始 ,  翻訳リサイクル ,  密度調節蛋白質(DENR)

分類 (2件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (2件)： C末端ドメイン ,  結晶構造