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J-GLOBAL ID：202102228681955617   整理番号：21A2386021

β-シート形成短ペプチドのタンデムホモ二量体はそのオリジナル単量体のランダム-β構造転移を阻害する【JST・京大機械翻訳】

Tandem-Homodimer of a β-Sheet-Forming Short Peptide Inhibits Random-to-β Structural Transition of Its Original Monomer

著者 (7件)： Tomizaki Kin-ya (Department of Materials Chemistry, Ryukoku University, Seta-Oe, Otsu 520-2194, Japan) ,  Tomizaki Kin-ya (Innovative Materials and Processing Research Center, Ryukoku University, Seta-Oe, Otsu 520-2194, Japan) ,  Iori Tomomi (Department of Materials Chemistry, Ryukoku University, Seta-Oe, Otsu 520-2194, Japan) ,  Fukushima Hideyasu (Department of Materials Chemistry, Ryukoku University, Seta-Oe, Otsu 520-2194, Japan) ,  Nakabayashi Yasuhiro (Department of Materials Chemistry, Ryukoku University, Seta-Oe, Otsu 520-2194, Japan) ,  Matsumoto Yoshiki (Department of Materials Chemistry, Ryukoku University, Seta-Oe, Otsu 520-2194, Japan) ,  Imai Takahito (Department of Materials Chemistry, Ryukoku University, Seta-Oe, Otsu 520-2194, Japan)
資料名： Processes (Web)  (Processes (Web))
巻： 8  号： 11  ページ： 1421  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7264A  ISSN： 2227-9717  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミロイド(A)-ペプチド関連疾患を治療するためのフィブリル形成調節剤の設計に関心が高まっている。Aフラグメントペプチドおよびそれらの誘導体,ならびに非ペプチジル天然物の使用は,Aフィブリル化を防ぐ一つの有望なアプローチである。本研究では,アミノ酸配列が直列に複製され,異なる鎖長のアミノアルカン酸リンカーを介して結合され,元の単量体のランダムから構造への転移を妨げる,シート形成短ペプチドのタンデムホモダイマー(TD)を示した。5-アミノペンタノエートを含むApe5-TDは,トリプシン安定性の低下を伴う無秩序凝集体の生成により,少なくとも5日間,この転移を最も強力に防止した。TDsのリンカーは,おそらくそれらの屈曲立体配座と疎水性のため,この阻害活性を生成し,単量体を収容し,ねじれるのに適切であり,ペプチドの不規則な配列をもたらした。この研究は,新しいクラスの蛋白質/ペプチド原線維形成モジュレーターの設計を可能にする。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 立体配座 ,  変調器 ,  疎水性 ,  *ペプチド ,  アミノ酸配列 ,  アミロイド ,  トリプシン ,  フィブリル化 ,  *単量体 ,  *直列接続 ,  *β構造 ,  線維症
準シソーラス用語： リンカ ,  鎖長 ,  フィブリル , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： ペプチド ,  自己集合 ,  線維化 ,  インヒビター ,  変調器 ,  アミロイドβペプチド

分類 (5件)： 神経系の疾患  (GN03000O) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  神経の基礎医学  (GN01020W) ,  ペプチド  (CF10080G)

引用文献 (38件)：

• Selkoe, D.J. Folding proteins in fatal ways. Nat. Cell Biol. 2003, 426, 900-904.
• Lu, J.X.; Qiang, W.; Yau, W.M.; Schwieters, C.D.; Meredith, S.C.; Tycko, R. Molecular structure of β-amyloid fibrils in Alzheimer’s disease brain tissue. Cell 2013, 154, 1257-1268.
• Lansbury, P.T.; Lashuel, H.A. A century-old debate on protein aggregation and neurodegeneration enters the clinic. Nat. Cell Biol. 2006, 443, 774-779.
• Haass, C.; Selkoe, D.J. Soluble protein oligomers in neurodegeneration: Lessons from the Alzheimer’s disease and type II diabetes. Chem. Soc. Rev. 2012, 8, 101-112.
• Hamley, I.W. The Amyloid Beta Peptide: A Chemist’s Perspective. Role in Alzheimer’s and Fibrillization. Chem. Rev. 2012, 112, 5147-5192.

タイトルに関連する用語 (7件)： シート形成 ,  ペプチド ,  タンデム ,  ホモ二量体 ,  単量体 ,  β構造 ,  阻害