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J-GLOBAL ID:202102229120480976   整理番号:21A0036450

基質制御ランチペプチド生合成経路における大環状化の構造的決定因子【JST・京大機械翻訳】

Structural determinants of macrocyclization in substrate-controlled lanthipeptide biosynthetic pathways
著者 (5件):
資料名:
巻: 11  号: 47  ページ: 12854-12870  発行年: 2020年 
JST資料番号: U7042A  ISSN: 2041-6539  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ランチペプチドは翻訳後修飾により形成されたチオエーテル架橋により特性化される。多くの他の可能なリングパターンに対する単一リングパターンに有利な環化過程は,多くの推測のトピックである。最近の研究は,いくつかの系について,環化パターンと立体化学が酵素ではなく,前駆体ペプチドの配列により決定されることを示唆する。しかし,環化過程の結果を支配する因子は理解されていない。本研究は,ヒト疾患に直接関連するEnterococcus faecalisにより産生される毒性因子である5つのプロクロロシンと2つのペプチドを含む核磁気共鳴分光法により決定した7つのランチペプチドの3次元構造を提示する。これらのペプチドを,それらの基質配列が環パターン(プロクロロシン)または環化の立体化学(サイトリシン)のどちらかを決定するので選択した。プロクロロシンの最初の三次元構造であるプロクロロシン1.1,2.1,2.8,2.10及び2.11の構造を提示した。著者らの知見は,いくつかのプロクロロシンが,他のものよりライブラリー生成のためのより良い開始点である可能性と同様に,環化の分子決定因子への洞察を提供する。エンテロコッカスサイトリシンの大型および小サブユニットの構造は,これらのペプチドが長い螺旋伸長を持ち,これまでに特性化されたランチペプチドに対する稀な観察であることを示した。これらのヘリックスは,それらの細孔形成活性を説明し,小サブユニットが分子標的を認識し,続いて膜に及ぶ大きなサブユニットを動員することを示唆した。Copyright 2021 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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環化反応,開環反応  ,  化学合成 
タイトルに関連する用語 (5件):
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