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J-GLOBAL ID:202102231966580077   整理番号:21A0356091

高分子表面への蛋白質係留のために設計したペプチドモチーフの評価【JST・京大機械翻訳】

Evaluation of a peptide motif designed for protein tethering to polymer surfaces
著者 (10件):
資料名:
巻: 32  号:ページ: 76-92  発行年: 2021年 
JST資料番号: W0274A  ISSN: 0920-5063  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ポリマー表面に融合蛋白質を効率的に係留するペプチドモチーフの探索において,塩基性および疎水性アミノ酸を交互に連結したKLKLKLKLKL(KL5)デカペプチドを設計した。細菌発現系と共に遺伝子工学技術により,表皮成長因子(EGF),塩基性線維芽細胞成長因子および間質細胞由来因子-1αのKL5融合を,KL5無しの対照物と共に調製した。吸着実験を,表面プラズモン共鳴分析により,ポリスチレン,親水性ポリスチレンおよびポリカプロラクトンの表面上のこれらの融合蛋白質に対して行った。結合アッセイの結果を理解するために,融合蛋白質の構造をab initio計算機シミュレーションにより予測し,円偏光二色性分光法により経験的に解析した。構造解析の結果は,KL5ペプチドが外部に曝露され,蛋白質パートナーの構造にほとんど影響しないことを示唆した。しかし,ペプチドモチーフとしてのKL5の効率は蛋白質パートナーに大きく依存することが分かった。結果は,KL5がEGFのような酸性蛋白質に融合した時,ペプチドモチーフとしてその機能を効果的に発揮することを示した。実際,7日間の培養後に測定した生存ヒト間葉系幹細胞の数は,対照表面よりもKL5ペプチドを介して結合したEGFを有するポリスチレンおよびポリカプロラクトン表面上でより大きかった。本研究で得られた結果に従って,KL5は蛋白質パートナーの特異的クラスを繋ぐためのペプチドモチーフとして有用であると結論した。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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