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J-GLOBAL ID：202102232800861692   整理番号：21A0683175

1,3,4-O-Bu_3ManNAcで処理したCHO細胞のセクレトーム分析のための3つのグリコプロテオミクス法の比較【JST・京大機械翻訳】

Comparison of Three Glycoproteomic Methods for the Analysis of the Secretome of CHO Cells Treated with 1,3,4-O-Bu3ManNAc

著者 (9件)： Mertz Joseph L. (Wilmer Eye Institute, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21287, USA) ,  Sun Shisheng (Department of Pathology, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21287, USA) ,  Yin Bojiao (Department of Chemical and Biomolecular Engineering, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21218, USA) ,  Hu Yingwei (Department of Pathology, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21287, USA) ,  Bhattacharya Rahul (Department of Biomedical Engineering, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21218, USA) ,  Bettenbaugh Michael J. (Department of Chemical and Biomolecular Engineering, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21218, USA) ,  Yarema Kevin J. (Department of Biomedical Engineering, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21218, USA) ,  Zhang Hui (Department of Pathology, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21287, USA) ,  Zhang Hui (Department of Chemical and Biomolecular Engineering, Johns Hopkins University, Baltimore, MD 21218, USA)
資料名： Bioengineering (Web)  (Bioengineering (Web))
巻： 7  号： 4  ページ： 144  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7144A  ISSN： 2306-5354  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： グリコプロテオームの包括的分析は,蛋白質機能の多くの側面へのグリコシル化の重要性により重要である。しかし,この翻訳後修飾の大きな複雑性は,任意の単一法を用いてグリコプロテオームを適切に特性化するのを困難にする。この落とし穴を克服するために,3つのグリコプロテオーム解析方法を比較した。第1に,最近開発したN結合グリカンおよびグリコサイト含有ペプチド(NGAG)化学酵素的方法,第2,N結合糖蛋白質(SPEG)の固相抽出,および第3,親水性相互作用液体クロマトグラフィー(HILIC)をチャイニーズハムスター卵巣(CHO)細胞のセクレトームにおけるN結合グリコサイトの特性化により,第1に開発した。興味深いことに,SPEGとHILICにより同定されたグリコサイトはかなり重複したが,NGAGは他の2つの方法では観察されない多くのグリコサイトを同定した。さらに,NGAGワークフローにより提供された無傷糖ペプチド同定の増強を利用して,シアル酸生合成のための高フラックス代謝前駆体である糖アナログ1,3,4-O-Bu3ManNAcが組換えヒトエリスロポイエチン(rhEPO)を含む分泌蛋白質のシアリル化を増加させることを見出した。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 酵素 ,  ペプチド ,  糖タンパク質 ,  卵巣 ,  前駆体 ,  グリコシル化 ,  *CHO細胞 ,  分泌タンパク質 ,  *プロテオミクス ,  翻訳後修飾
準シソーラス用語： シアル酸 ,  シアリル化 ,  *セクレトーム ,  グリカン ,  グリコプロテオーム , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： グリコプロテオミクス ,  CHO ,  シアリル化 ,  134-O-Bu_3ManNAc

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

引用文献 (63件)：

• Ohtsubo, K.; Marth, J.D. Glycosylation in cellular mechanisms of health and disease. Cell 2006, 126, 855-867.
• Rudd, P.M.; Elliott, T.; Cresswell, P.; Wilson, I.A.; Dwek, R.A. Glycosylation and the immune system. Science 2001, 291, 2370-2376.
• Erickson, J.R.; Pereira, L.; Wang, L.; Han, G.; Ferguson, A.; Dao, K.; Copeland, R.J.; Despa, F.; Hart, G.W.; Ripplinger, C.M.; et al. Diabetic hyperglycaemia activates CaMKII and arrhythmias by O-linked glycosylation. Nature 2013, 502, 372-376.
• Hakomori, S. Aberrant glycosylation in tumors and tumor-associated carbohydrate antigens. Adv. Cancer Res. 1989, 52, 257-331.
• Moremen, K.W.; Tiemeyer, M.; Nairn, A.V. Vertebrate protein glycosylation: Diversity, synthesis and function. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2012, 13, 448-462.

タイトルに関連する用語 (4件)： CHO細胞 ,  セクレトーム ,  分析 ,  グリコプロテオミクス