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J-GLOBAL ID:202102234313865108   整理番号:21A1150071

チロシル-DNAホスホジエステラーゼI N末端ドメイン修飾と相互作用は細胞機能を調節する【JST・京大機械翻訳】

Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase I N-Terminal Domain Modifications and Interactions Regulate Cellular Function
著者 (3件):
資料名:
巻: 10  号: 11  ページ: 897  発行年: 2019年 
JST資料番号: U7194A  ISSN: 2073-4425  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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保存された真核生物DNA修復酵素Tyrosyl-DNAホスホジエステラーゼI(Tdp1)は,DNA鎖切断の末端から多様な付加物配列を除去する。Tdp1はホスホジエステル結合DNA付加物の加水分解を特異的に触媒する。これらのDNA傷害は損傷ヌクレオチドから蛋白質-DNA共有結合複合体へ,内因性または外因的に誘発された損傷または単に失敗した反応生成物の産物である。これらの付加物はDNA挿入リボヌクレオチドと非従来型ヌクレオチド,並びにDNAとDNAトポイソメラーゼの共有結合反応中間体及びtransのTdp1-DNA付加物を含む。これは,Tdp1がゲノム安定性と細胞ホメオスタシスの維持に役割を果たすことを意味する。Tdp1蛋白質レベルまたは触媒作用の調節は,ゲノム不安定性への平衡をシフトさせ,癌および神経変性のようなヒト病理の駆動と関連する。本レビューでは,Tdp1のN末端ドメインの機能を強調した。このドメインは,酵素の残りと比較して,研究され,構造的に未解決であり,アミノ酸配列と長さで最小保存されていた。しかしながら,N末端ドメインは,他のDNA修復関連蛋白質,細胞局在性およびTdp1蛋白質安定性とTdp1蛋白質相互作用を調節する,他の,燐酸化,SUMO化およびUbiquitinylationにより翻訳後修飾されることを,時間と共に明らかにした。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 
引用文献 (104件):
  • Yang, S.W.; Burgin, A.B., Jr.; Huizenga, B.N.; Robertson, C.A.; Yao, K.C.; Nash, H.A. A eukaryotic enzyme that can disjoin dead-end covalent complexes between DNA and type i topoisomerases. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996, 93, 11534-11539.
  • Pouliot, J.J.; Robertson, C.A.; Nash, H.A. Pathways for repair of topoisomerase i covalent complexes in saccharomyces cerevisiae. Genes Cells 2001, 6, 677-687.
  • Pouliot, J.J.; Yao, K.C.; Robertson, C.A.; Nash, H.A. Yeast gene for a tyr-DNA phosphodiesterase that repairs topoisomerase i complexes. Science 1999, 286, 552-555.
  • Esposito, D.; Scocca, J.J. The integrase family of tyrosine recombinases: Evolution of a conserved active site domain. Nucleic Acids Res. 1997, 25, 3605-3614.
  • Interthal, H.; Pouliot, J.J.; Champoux, J.J. The tyrosyl-DNA phosphodiesterase tdp1 is a member of the phospholipase d superfamily. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 12009-12014.
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