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J-GLOBAL ID:202102235230721544   整理番号:21A0580872

AMP活性化蛋白質キナーゼは抗酸化防御と血管炎症の調節において役割を果たす【JST・京大機械翻訳】

The AMP-Activated Protein Kinase Plays a Role in Antioxidant Defense and Regulation of Vascular Inflammation
著者 (10件):
資料名:
巻:号:ページ: 525  発行年: 2020年 
JST資料番号: U7134A  ISSN: 2076-3921  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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心血管疾患は,重度の障害で費やされた世界的な死亡と生活年の主要な原因である。内皮機能不全および血管酸化ストレスは血管壁におけるアテローム性動脈硬化過程の初期前駆体であり,その全ては心血管疾患の発症および将来の心血管イベントの予測因子である。炎症過程が内皮機能不全,血管酸化ストレスおよびアテローム性動脈硬化症に対する主要な誘因であり,臨床データがそれ自身の心血管危険因子として炎症を同定したという証拠が増えている。AMP活性化蛋白質キナーゼ(AMPK)は,血管健康に寄与する心臓保護および抗酸化防御を与えることが示されている細胞エネルギーバランスおよび代謝の中心酵素である。興味深いことに,AMPKもレドックス調節自体である。著者らは以前,AMPKが健康な内皮に大きく寄与し,強力な抗酸化作用を与え,動脈高血圧を予防することを示した。最近,内皮および骨髄単球細胞特異的AMPKノックアウト(Cadh5Crex AMPKfl/flおよびLysMCrex AMPKfl/fl)マウスにおける動脈高血圧に関する研究による心血管保護および酸化還元ホメオスタシスにおけるAMPKの役割への深い機構的洞察を与えた。これらの細胞特異的ノックアウトマウスを用いて,AMPKの降圧作用の分子基盤を示すAMPKの強力な抗炎症性を明らかにした。ここでは,動脈性高血圧および心血管疾患の特異的な設定におけるAMPKの抗炎症および抗酸化効果に関して,文献データの文脈で自身の知見を検討した。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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循環系の疾患  ,  循環系の基礎医学 
引用文献 (108件):
  • Roth, G.A.; Johnson, C.; Abajobir, A.; Abd-Allah, F.; Abera, S.F.; Abyu, G.; Ahmed, M.; Aksut, B.; Alam, T.; Alam, K.; et al. Global, Regional, and National Burden of Cardiovascular Diseases for 10 Causes, 1990 to 2015. J. Am. Coll. Cardiol. 2017, 70, 1-25.
  • Daiber, A.; Steven, S.; Weber, A.; Shuvaev, V.V.; Muzykantov, V.R.; Laher, I.; Li, H.; Lamas, S.; Munzel, T. Targeting vascular (endothelial) dysfunction. Br. J. Pharmacol. 2017, 174, 1591-1619.
  • Munzel, T.; Hink, U.; Heitzer, T.; Meinertz, T. Role for NADPH/NADH oxidase in the modulation of vascular tone. Ann. N. Y. Acad. Sci. 1999, 874, 386-400.
  • Carling, D.; Clarke, P.R.; Zammit, V.A.; Hardie, D.G. Purification and characterization of the AMP-activated protein kinase. Copurification of acetyl-CoA carboxylase kinase and 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase kinase activities. Eur. J. Biochem. 1989, 186, 129-136.
  • Sim, A.T.; Hardie, D.G. The low activity of acetyl-CoA carboxylase in basal and glucagon-stimulated hepatocytes is due to phosphorylation by the AMP-activated protein kinase and not cyclic AMP-dependent protein kinase. FEBS Lett. 1988, 233, 294-298.
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