Ca_V2.2(N型)電位ゲートカルシウムチャネルはSUMO化経路により活性化される【JST・京大機械翻訳】

Silveirinha Vasco C.; Lin Hong; Tanifuji Shota; Mochida Sumiko; Cottrell Graeme S.; Cimarosti Helena; Stephens Gary J.

文献

J-GLOBAL ID：202102241516374998 整理番号：21A0201744

Ca_V2.2(N型)電位ゲートカルシウムチャネルはSUMO化経路により活性化される【JST・京大機械翻訳】

Ca_V2.2 (N-type) voltage-gated calcium channels are activated by SUMOylation pathways

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資料名：
巻： 93 ページ： Null 発行年： 2021年
JST資料番号： T0875A ISSN： 0143-4160 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

SUMO化は標的蛋白質へのSUMO(Small Ubiquitin様MOdifier)蛋白質の共有結合を含む重要な翻訳後修飾過程である。ここでは,シナプス前神経伝達物質放出に重要な蛋白質であるCa_V2.2(N型)電位依存性カルシウムチャンネル(VGCC)の機能を調節するSUMO-1蛋白質の可能性を検討した。共役欠損変異体SUMO-1ΔGGではなくSUMO-1の共発現は,異種発現Ca_V2.2Ca2+電流密度を増加させ,共役酵素Ubc9により増強された。トランスフェリン特異的プロテアーゼ(SENP)-1またはUbc9単独の発現は組換えCa_V2.2チャンネルに影響しなかった。SUMO-1とUbc9の同時発現は,全細胞最大コンダクタンス(G_max)の増加と活性化の中間点における過分極シフト(V_1/2)を引き起こした。5つの最も高い確率(>65%)のSUMO化コンセンサスモチーフ(SCMs)(Ca_V2.2-Δ5KR)内のアルギニンへの5つのCa_V2.2リジン残基の変異は,機能喪失変異体を産生した。選択した個々のリジン残基の変異誘発は,K394を同定したが,K951ではなく,Ca_V2.2Ca2+電流密度のSUMO-1仲介増加の重要な残基であった。シナプス結合上頚部神経節(SCG)ニューロンにおいて,SUMO-1蛋白質は細胞体,軸索及び樹状突起及び推定前シナプス末端を通して分布したが,SUMO-1ΔGG蛋白質は細胞体,特に核に大部分限定された。SUMO-1発現は,SUMO-1ΔGGと比較して,短い(20~120ms)刺激間間隔における対興奮性シナプス後電位(EPSP)比の増加を引き起こし,シナプス小胞の残存シナプス前Ca2+電流の増加と放出確率の増加と一致した。これらデータは,SUMO化経路の新しい標的としてCa_V2.2 VGCCsの証拠を提供する。Copyright 2021 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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細胞生理一般 , 酵素一般

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