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J-GLOBAL ID:202102242189900592   整理番号:21A2113141

脂質膜及び人工ナノ粒子表面と会合した蛋白質立体配座動力学:Electron常磁性共鳴分光法からの洞察【JST・京大機械翻訳】

Protein Conformational Dynamics upon Association with the Surfaces of Lipid Membranes and Engineered Nanoparticles: Insights from Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopy
著者 (1件):
資料名:
巻: 25  号: 22  ページ: 5393  発行年: 2020年 
JST資料番号: U7014A  ISSN: 1420-3049  CODEN: MOLEFW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質の立体配座再配列と動力学の詳細な研究は,それらの生理学的機能の理解と機能の消失の中心である。本レビューは,溶液環境から,それらが生体膜または人工ナノ物体の表面と関連する状態へ移行する蛋白質の構造的側面を研究するための,電子常磁性共鳴(EPR)技術の応用について概説する。前者の場合,これらの構造転移は一般に機能的蛋白質状態の基礎となる。後者のケースは,バイオテクノロジー産業における蛋白質固定化の適用,蛋白質精製のための方法の開発などに,ほとんど関連がある。したがって,蛋白質機能状態の安定性を評価することは特に重要である。蛋白質スピン標識と組み合わせた連続波EPRまたはパルスEPR距離測定の形におけるEPR分光法は,蛋白質局所動力学および大きな立体配座再配列の変化を特性化するための高度に汎用性で高感度のツールを提供する。この技法は,蛋白質-膜および工学的ナノオブジェクト-蛋白質複合体の両方の研究において広く利用できる。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  蛋白質・ペプチド一般 
引用文献 (126件):
  • Campitelli, P.; Modi, T.; Kumar, S.; Ozkan, S.B. The Role of Conformational Dynamics and Allostery in Modulating Protein Evolution. Annu. Rev. Biophys. 2020, 49, 267-288.
  • Henzler-Wildman, K.; Kern, D. Dynamic personalities of proteins. Nature 2007, 450, 964-972.
  • Seo, M.H.; Park, J.; Kim, E.; Hohng, S.; Kim, H.S. Protein conformational dynamics dictate the binding affinity for a ligand. Nat. Commun. 2014, 5, 3724.
  • Kovermann, M.; Grundstrom, C.; Sauer-Eriksson, A.E.; Sauer, U.H.; Wolf-Watz, M. Structural basis for ligand binding to an enzyme by a conformational selection pathway. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2017, 114, 6298-6303.
  • Chakrabarti, K.S.; Agafonov, R.V.; Pontiggia, F.; Otten, R.; Higgins, M.K.; Schertler, G.F.X.; Oprian, D.D.; Kern, D. Conformational Selection in a Protein-Protein Interaction Revealed by Dynamic Pathway Analysis. Cell Rep. 2016, 14, 32-42.
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