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J-GLOBAL ID:202102247452628893   整理番号:21A2701796

トカゲ(Saurida micropectoralis)胃から精製したペプシノーゲンとペプシンの酵素学的特徴【JST・京大機械翻訳】

Enzymological characteristics of pepsinogens and pepsins purified from lizardfish (Saurida micropectoralis) stomach
著者 (8件):
資料名:
巻: 366  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: H0766A  ISSN: 0308-8146  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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1つの主要なペプシノーゲン,PG-I,および2つのマイナーペプシノーゲン,PG-II,およびPG-IIIを,硫酸アンモニウム沈殿と2つのクロマトグラフカラムによってトカゲの胃から精製した。3つの精製PGsは分子量(MW)が36から38kDaの天然PAGEゲルで単一バンドとして移動した。各PGをpH2.0でペプシン(P)に変換し,MWを32kDa(P-I),31kDa(P-II)及び30kDa(P-III)と決定した。ペプシンの最適pH及び温度は2.0~3.5及び40~50°Cであった。すべての3つのペプシンは,ペプスタチンAによって強く阻害された。二価カチオンはペプシン活性をわずかに刺激したが,ATPはペプシンに影響しなかった。精製ペプシンは種々の蛋白質の加水分解に有効であった。ヘモグロビン加水分解のための3つのペプシンのK_mとk_catは,それぞれ107.64~27.61μMと18.30~32.68s-1であった。新しいペプシンは,蛋白質食品加工および修飾に使用できる可能性がある。Copyright 2021 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  食品蛋白質 
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