文献
J-GLOBAL ID:202102247649707096   整理番号:21A0197210

Aβ1-29へのCu2+の結合はSH-SY5Y細胞における凝集と毒性を引き起こす【JST・京大機械翻訳】

Binding of Cu2+ to Aβ1-29 causes aggregation and toxicity in SH-SY5Y cells
著者 (4件):
資料名:
巻: 534  ページ: 617-623  発行年: 2021年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
アミロイドβ(Aβ)の蓄積と凝集はAlzheimer病(AD)の病因における重要な因子である。いくつかの研究は,Cu2+とZn2+のような金属イオンが神経毒性Aβ凝集体の形成と安定化に重要な役割を果たすが,Aβ細胞毒性の根底にある分子機構はまだ完全には解明されていない。以前に,Aβ由来フラグメントペプチド(Aβ-FrP),Aβ1-19がCu2+の存在下で立体配座を変化させ,メタロプロテイナーゼ-7(MMP-7)による消化を阻害することを示した。本研究では,Aβ1-19がCu2+の存在下で凝集体を形成しないことを示した。したがって,Cu2+依存性立体配座変換と凝集体形成を示す新しいAβ-FrP,Aβ1-29を合成した。Aβ1-29はMMP-7により切断されたが,この反応はAβ1-19と同様の方法でCu2+の存在下で阻害された。興味深いことに,Aβ1-29はZn2+の存在下で立体配座変換と凝集体形成を示したが,これはMMP-7切断に対して耐性を与えなかった。さらに,Aβ1-29は,Zn2+ではなくCu2+の存在下で神経SH-SY5Y細胞のアポトーシス細胞死を誘導した。これら結果は,Zn2+とは異なり,Cu2+がAβの凝集機構およびADの病理で重要な役割をすることを示す。Copyright 2021 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
神経系の疾患  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  神経の基礎医学 
タイトルに関連する用語 (3件):
タイトルに関連する用語
J-GLOBALで独自に切り出した文献タイトルの用語をもとにしたキーワードです

前のページに戻る