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J-GLOBAL ID：202102248244152307   整理番号：21A2059518

End-to-End環化による工業用酵素を改良するための天然及び組換ブテラーゼ-1のキャラクタリゼーションと応用【JST・京大機械翻訳】

Characterization and application of natural and recombinant butelase-1 to improve industrial enzymes by end-to-end circularization

著者 (9件)： Hemu Xinya (School of Biological Sciences, Nanyang Technological University, 637551, Singapore. [e-mail]) ,  Zhang Xiaohong ,  Nguyen Giang K. T. ,  To Janet ,  Serra Aida ,  Loo Shining ,  Sze Siu Kwan ,  Liu Chuan-Fa ,  Tam James P.
資料名： RSC Advances (Web)  (RSC Advances (Web))
巻： 11  号： 37  ページ： 23105-23112  発行年： 2021年 
JST資料番号： U7055A  ISSN： 2046-2069  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アスパラギニルエンドペプチダーゼまたはレグマインであるブテラーゼ-1は,原型で最速に知られているAsn/Asp特異的ペプチドリガーゼである。それは,ペプチドと蛋白質の工学とマクロ環化に非常に有用である。しかし,自然発生および組換ブテラーゼ-1のある種の生化学的性質および応用は未解明のままである。ここでは,天然および細菌発現組換ブテラーゼ-1の収率を増加させる方法を報告し,これらを用いて,2つの重要な工業用酵素,リパーゼおよびフィターゼの安定性および活性を,末端から末端の環状化により改善した。第1に,天然ブテラーゼ-1の収量は,シュートのような若い組織で見出されるその最も高い分布を決定することにより,3倍から15mg kg-1に増加した。組換え産生可溶性ブテラーゼ-1の収率は,N末端プロドメインの細胞質ジスルフィド折畳み,コドン変化及び切断を促進することにより改善された。天然及び組換ブテラーゼ-1は類似のリガーゼ活性,物理的安定性及び耐塩性を示した。さらに,天然及び組換ブテラーゼ-1のプロセシング及びグリコシル化部位をプロテオーム解析により決定した。両タイプのブテラーゼ-1,凍結または凍結乾燥の貯蔵条件も最適化した。可溶性または固定化ブテラーゼ-1のいずれかにより媒介されたリパーゼとフィターゼの環化は,非常に効率的で単純であり,熱安定性の増加と酵素活性の増強をもたらした。全体として,ブテラーゼ-1の改善された産生は,エンドツーエンド環化によるリパーゼとフィターゼの生体触媒効率を改善するために利用できる。次に,リガーゼ改良酵素は,より安定で効率的な工業酵素を生産するための一般的で環境に優しい戦略である。Copyright 2021 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 最適化 ,  凍結乾燥 ,  *酵素 ,  ジスルフィド ,  ペプチド ,  酵素活性度 ,  コドン ,  タンパク質 ,  リガーゼ ,  リパーゼ ,  *環化反応 ,  グリコシル化 ,  プロテオミクス ,  バイオ触媒
準シソーラス用語： フィターゼ , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (6件)： 環化 ,  工業 ,  酵素 ,  組換 ,  キャラクタリゼーション ,  応用