クラスBモノオキシゲナーゼにおけるフラビン動力学の構造的決定因子【JST・京大機械翻訳】

Campbell Ashley C.; Robinson Reeder; Mena-Aguilar Didier; Sobrado Pablo; Tanner John J.; Tanner John J.

文献

J-GLOBAL ID：202102255615206833 整理番号：21A0031674

クラスBモノオキシゲナーゼにおけるフラビン動力学の構造的決定因子【JST・京大機械翻訳】

Structural Determinants of Flavin Dynamics in a Class B Monooxygenase

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資料名：
巻： 59 号： 48 ページ： 4609-4616 発行年： 2020年
JST資料番号： B0270B ISSN： 0006-2960 CODEN： BICHAW 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

SidAとして知られるオルニチンヒドロキシラーゼは,Aspergillus fumigatusにおけるヒドロキサマート含有シデロホアの生合成の最初の段階を触媒するクラスBフラビンモノオキシゲナーゼである。SidAの結晶学的研究は,FADが触媒サイクルの間,外と状態の間で劇的な配座転移を受けることを明らかにした。FADのピリミジン環に接触する残基であるMet101の機能を調べることにより,クラスBモノオキシゲナーゼにおけるフラビン運動の起源と目的への洞察を試みた。定常状態速度論測定は変異体M101Aが25倍低いターンオーバー数を有することを示した。定常状態速度測定,pHプロファイル,および溶媒速度論的同位体効果測定を用いて,定常状態活性の減少の原因となる微視的段階を分離した。データはフラビン脱水及びヒドロキシ-L-オルニチン及びNADP+の放出を含む機構の最終段階におけるボトルネックと一致した。結晶構造を静止状態のM101Aについて決定し,NADP+と複合体化した。休止酵素構造は野生型SidAと類似し,NADPHによるフラビン還元及びNADPHに対する野生型親和性に対する正常な動力学を示すM101Aと一致した。対照的に,M101A-NADP+複合体の構造は,予想外の立体配座を採択するFADを予想外に示し,遅い動力学に関与する失速立体配座を表す可能性がある。まとめると,著者らのデータは,クラスBフラビンモノオキシゲナーゼにおけるFAD配座転移の1つの目的が,新しい触媒サイクルのための調製において使用済みNADP+を排出することであるという以前の提案を支持した。Copyright 2021 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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