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J-GLOBAL ID：202102257047427688   整理番号：21A0240384

アポ型におけるヒトV-1の結晶構造【JST・京大機械翻訳】

Crystal structure of human V-1 in the apo form

著者 (7件)： Takeda Shuichi (Graduate School of Science, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya464-8601, Japan) ,  Koike Ryotaro (Graduate School of Informatics, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya464-8601, Japan) ,  Nagae Takayuki (Synchrotron Radiation Research Center, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya464-8601, Japan) ,  Fujiwara Ikuko (Graduate School of Science, Osaka City University, 3-3-138 Sugimoto, Sumiyoshi-ku, Osaka558-8585, Japan) ,  Narita Akihiro (Graduate School of Science, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya464-8601, Japan) ,  Maeda Yuichiro (Graduate School of Informatics, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya464-8601, Japan) ,  Ota Motonori (Graduate School of Informatics, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya464-8601, Japan)
資料名： Acta Crystallographica Section F  (Acta Crystallographica Section F)
巻： 77  号： 1  ページ： 13-21  発行年： 2021年 
JST資料番号： W2479A  ISSN： 2053-230X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ミオトロフィンとしても知られるV-1は,細胞骨格アクチン動力学の重要な調節因子であるヘテロ二量体アクチンキャッピング蛋白質(CP)に結合し,阻害する13kDaアンキリン反復蛋白質である。CPとの複合体におけるV-1の結晶構造は,V-1がいくつかのアンキリン反復にわたる残基を介してCPを認識することを明らかにした。ここでは,ヒトV-1の結晶構造を,2.3Å解像度で特異的リガンドの非存在下で報告した。非対称ユニットでは,結晶はほぼ同一の構造(Cαr.m.s.d.0.47Å)を示す2つのV-1単量体を含む。2つのアポV-1鎖の全体的構造もCP結合V-1(Cαr.m.s.d.<0.50Å)と高度に類似し,CPがV-1の大きな配座転移を誘導しないことを示した。計算プログラムを用いた詳細な構造比較は,CP結合がいくつかの残基のマイナーな側鎖再配列によって達成できることを明らかにした。これらの所見は,V-1の既知の生物学的役割と一致し,その中で細胞質におけるCPを全体的に阻害する。Copyright 2021 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 計算機プログラム ,  *結晶構造 ,  配座転移 ,  アクチン ,  細胞質 ,  ヒト ,  非対称性 ,  単量体 ,  複合体 ,  側鎖 ,  細胞骨格
準シソーラス用語： アンキリン反復 ,  ヘテロ二量体 ,  調節因子 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： V-1 ,  ミオトロフィン ,  アクチンキャッピング蛋白質 ,  結晶構造 ,  全原子運動ツリー ,  アンキリン反復蛋白質

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (2件)： ヒト ,  結晶構造