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J-GLOBAL ID:202102258368822526   整理番号:21A0722210

構造活性相関研究はCampylobacter jejuni化学受容体Tlp3による疎水性アミノ酸の特異的センシングの分子基盤を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Structure-Activity Relationship Study Reveals the Molecular Basis for Specific Sensing of Hydrophobic Amino Acids by the Campylobacter jejuni Chemoreceptor Tlp3
著者 (14件):
資料名:
巻: 10  号:ページ: 744  発行年: 2020年 
JST資料番号: U7148A  ISSN: 2218-273X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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走化性は食品媒介病原菌Campylobacter jejuniの重要な毒性因子である。化学受容体Tlp3の不活性化は,ヒトおよびニワトリ細胞に侵入し,マウスの空腸粘膜をコロニー化するC.jejuniの能力を低下させる。リガンドとの複合体におけるTlp3のリガンド結合ドメイン(LBD)の構造の知識は,走化性を支える分子認識の完全な理解に必須である。今日まで,シグナル分子との複合体における唯一の構造は,イソロイシンに結合したTlp3 LBDである。ここでは,in vitroおよびin silicoスクリーニングを用い,そのLBDに直接結合することにより,誘引剤としてTlp3を介しシグナルする8種類の小分子を同定し,それらの複合体の結晶構造を決定した。すべての新規配位子(ロイシン,バリン,-アミノ-N-吉草酸,4-メチルイソロイシン,-メチルノルロイシン,3-メチルイソロイシン,アラニン,フェニルアラニン)は,イソロイシンと化学的および構造的に類似した非極性アミノ酸である。X線結晶構造解析により,疎水性側鎖結合ポケットおよびリガンドのアンモニウムおよびカルボキシレート基と相互作用する保存された蛋白質残基が,この化学受容体の特異性を決定することを明らかにした。疎水性アミノ酸の取り込みはC.jejuniによる腸コロニー形成において重要な役割を果たし,C.jejuniは走化性を用いて疎水性アミノ酸を探索することを示唆した。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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分子構造  ,  細胞膜の受容体  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  微生物生理一般 
引用文献 (78件):
  • Boes, J.; Nersting, L.; Nielsen, E.M.; Kranker, S.; Enoe, C.; Wachmann, H.C.; Baggesen, D.L. Prevalence and diversity of Campylobacter jejuni in pig herds on farms with and without cattle or poultry. J. Food Prot. 2005, 68, 722-727.
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