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J-GLOBAL ID：202102259028566259   整理番号：21A2092885

アルツハイマー病アミロイド交差相互作用の正側:タウ,TTR,CysCおよびApoA1を有するAβ142ペプチドの場合【JST・京大機械翻訳】

The Positive Side of the Alzheimer’s Disease Amyloid Cross-Interactions: The Case of the Aβ 1-42 Peptide with Tau, TTR, CysC, and ApoA1

著者 (5件)： Ciccone Lidia (Department of Pharmacy, University of Pisa, via Bonanno 6, 56126 Pisa, Italy) ,  Shi Chenghui (CNRS, BioCIS, Universite Paris-Saclay, rue Jean-Baptiste Clement 5, 92290 Chatenay-Malabry, France) ,  Lorenzo Davide di (CNRS, BioCIS, Universite Paris-Saclay, rue Jean-Baptiste Clement 5, 92290 Chatenay-Malabry, France) ,  Baelen Anne-Cecile Van (Departement Medicaments et Technologies pour la Sante (DMTS), CEA, INRAE, Universite Paris Saclay, SIMoS, 91191 Gif-sur-Yvette, France) ,  Tonali Nicolo (CNRS, BioCIS, Universite Paris-Saclay, rue Jean-Baptiste Clement 5, 92290 Chatenay-Malabry, France)
資料名： Molecules (Web)  (Molecules (Web))
巻： 25  号： 10  ページ： 2439  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7014A  ISSN： 1420-3049  CODEN： MOLEFW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Alzheimer病(AD)は進行性アミロイド形成障害であり,その進歩はアミロイドペプチドとTau凝集に連結されていると広く認識されている。しかし,いくつかの他のプロセスはADの発生に寄与し,それらの幾つかは蛋白質-蛋白質相互作用に関連する可能性がある。アミロイド凝集体は,通常,単一型のアミロイド蛋白質だけでなく,他の型の蛋白質も含んでおり,この現象は蛋白質交差播種と共集合の過程によって合理的に説明できる。アミロイド交差相互作用はアミロイドフィブリル形成に遍在し,アミロイド相互作用のより良い知識はアミロイド関連疾患の機構をさらに理解するのに役立つ。本レビューでは,アミロイドペプチドの交差相互作用,特にA1-42と,A神経毒性過程(Tauのような)の統合部分として,またはA(トランスサイレチン,シスタチンCおよびアポリポ蛋白質A1)に直接結合することにより,AD病因における予防役割と逆に提示された他のアミロイドとの相互作用について論じる。特に,これらの蛋白質-蛋白質相互作用からインスピレーションを取ることにより,A毒性を救うことを目的とするすべての可能な治療戦略に焦点を当てる。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 凝集 ,  *相互作用 ,  *ペプチド ,  *アミロイド ,  タンパク質 ,  神経毒性 ,  アミロイドーシス ,  *Alzheimer病 ,  治療計画 ,  病因 ,  凝集体 ,  プレアルブミン
準シソーラス用語： シスタチンC ,  蛋白質間相互作用 ,  アミロイド形成 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (10件)： アルツハイマー病 ,  交差相互作用 ,  アミロイドーシス ,  TTR ,  CysC ,  ApoA1 ,  タウ ,  Aβ1-42 ,  ペプチド模倣阻害剤 ,  フォルダマ

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

引用文献 (248件)：

• Ankarcrona, M.; Winblad, B.; Monteiro, C.; Fearns, C.; Powers, E.T.; Johansson, J.; Westermark, G.T.; Presto, J.; Ericzon, B.-G.; Kelly, J.W. Current and future treatment of amyloid diseases. J. Intern. Med. 2016, 280, 177-202.
• Chiti, F.; Dobson, C.M. Protein Misfolding, Amyloid Formation, and Human Disease: A Summary of Progress Over the Last Decade. Annu. Rev. Biochem. 2017, 86, 27-68.
• Abelein, A.; Abrahams, J.P.; Danielsson, J.; Gräslund, A.; Jarvet, J.; Luo, J.; Tiiman, A.; Wärmländer, S.K.T.S. The hairpin conformation of the amyloid β peptide is an important structural motif along the aggregation pathway. J. Biol. Inorg. Chem. 2014, 19, 623-634.
• Selkoe, D.J.; Peter J Lansbury, J. Alzheimer’s Disease Is the Most Common Neurodegenerative Disorder. Basic Neurochem. Mol. Cell. Med. Asp. 1999, 6, 101-102.
• Murphy, M.P.; LeVine, H. Alzheimer’s Disease and the β-Amyloid Peptide. J. Alzheimers Dis. 2010, 19, 311.

タイトルに関連する用語 (5件)： アルツハイマー病 ,  アミロイド ,  交差 ,  相互作用 ,  ペプチド