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J-GLOBAL ID：202102268691496721   整理番号：21A0261973

アクチニダインプロテアーゼにより加水分解される欠損ニワトリ皮膚コラーゲン分子は細胞スフェロイド形成を促進するゆるい充填フィブリルを形成する【JST・京大機械翻訳】

Defective chicken skin collagen molecules, hydrolyzed by actinidain protease, assemble to form loosely packed fibrils that promote cell spheroid formation

著者 (3件)： Morimoto Koichi (Department of Genetic Engineering, Kindai University, 930 Nishimitani, Kinokawa, Wakayama 649-6493, Japan) ,  Kunii Saori (Department of Genetic Engineering, Kindai University, 930 Nishimitani, Kinokawa, Wakayama 649-6493, Japan) ,  Tonomura Ben’ichiro (Department of Genetic Engineering, Kindai University, 930 Nishimitani, Kinokawa, Wakayama 649-6493, Japan)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 167  ページ： 1066-1075  発行年： 2021年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細胞は接着過程の最初の段階としてコラーゲン線維を認識する。テロペプチドドメインがほとんど完全に除去されるニワトリ皮膚アクチニダイン加水分解コラーゲン(低接着足場コラーゲン,LASCol)のフィブリルは,単層形態を採用する代わりにスフェロイドを形成する接着細胞を引き起こす。著者らの目的は,ペプシン加水分解コラーゲン(PepCol)フィブリルと比較してLASColフィブリルの超微細構造を解明することであった。0.2mg/mLの低濃度において,LASColのための混濁の最大増加比率に達する時間は,PepColのためのものよりすべて遅かった。示差走査熱量測定は,コラーゲン自己集合の熱安定性が,少量のテロペプチドの有無でpH5.5とpH6.6の間で有意に変化することを示した。しかし,熱量測定エンタルピー変化はpH範囲で大きく変化しなかった。pH7.3でのLASColフィブリルの融解温度は55.1°Cであったが,PepColフィブリルは56.9°C付近でピークを示した。各フィブリルのD周期性は67nmで同じであった。それにもかかわらず,LASColフィブリルにおける分子充填の緩さは,I型コラーゲンに対するポリクローナル抗体による円偏光二色性測定と免疫走査型電子顕微鏡によって実証された。機能と構造の間に密接な関係があるため,ゆるく充填されたコラーゲン原線維は,細胞スフェロイド形成を促進する1因子である。Copyright 2021 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： エンタルピー ,  接着 ,  走査電子顕微鏡 ,  電子顕微鏡観察 ,  円偏光二色性 ,  *加水分解 ,  融点 ,  *コラーゲン ,  ペプシン ,  コラーゲン線維 ,  示差走査熱量測定 ,  ポリクローナル抗体 ,  自己集合 ,  分子充填 ,  ドメイン構造 ,  *硬タンパク質 ,  *動物タンパク質
準シソーラス用語： *フィブリル , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： 細胞接着 ,  コラーゲン線維充填 ,  熱安定性

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (9件)： 加水分解 ,  欠損 ,  ニワトリ ,  皮膚 ,  コラーゲン ,  分子 ,  細胞スフェロイド ,  促進 ,  フィブリル