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J-GLOBAL ID：202102274979385012   整理番号：21A2844123

マウスポリオーマウイルスのMajorカプシド蛋白質VP1は微小管安定化によりチューブリンアセチルトランスフェラーゼ1の活性を刺激する【JST・京大機械翻訳】

The Major Capsid Protein, VP1, of the Mouse Polyomavirus Stimulates the Activity of Tubulin Acetyltransferase 1 by Microtubule Stabilization

著者 (9件)： Hornikova Lenka (Department of Genetics and Microbiology, Faculty of Science, Charles University, BIOCEV, 25250 Vestec, Czech Republic) ,  Brustikova Katerina (Department of Genetics and Microbiology, Faculty of Science, Charles University, BIOCEV, 25250 Vestec, Czech Republic) ,  Ryabchenko Boris (Department of Genetics and Microbiology, Faculty of Science, Charles University, BIOCEV, 25250 Vestec, Czech Republic) ,  Zhernov Ilia (Institute of Biotechnology of the Czech Academy of Sciences, BIOCEV, 25250 Vestec, Czech Republic) ,  Zhernov Ilia (Faculty of Mathematics and Physics, Charles University, 12844 Prague, Czech Republic) ,  Fraiberk Martin (Department of Genetics and Microbiology, Faculty of Science, Charles University, BIOCEV, 25250 Vestec, Czech Republic) ,  Marinicova Zuzana (Department of Genetics and Microbiology, Faculty of Science, Charles University, BIOCEV, 25250 Vestec, Czech Republic) ,  Lansky Zdenek (Institute of Biotechnology of the Czech Academy of Sciences, BIOCEV, 25250 Vestec, Czech Republic) ,  Forstova Jitka (Department of Genetics and Microbiology, Faculty of Science, Charles University, BIOCEV, 25250 Vestec, Czech Republic)
資料名： Viruses (Web)  (Viruses (Web))
巻： 12  号： 2  ページ： 227  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7293A  ISSN： 1999-4915  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ウイルスは複製プログラムの効率的実現のために微小管(MTs)を操作する機構進化を進化させる。マウスポリオーマウイルス(MPyV)の複製機構を研究することにより,感染後期において,かなりの量の主要構造蛋白質VP1が,高アセチル化微小管と関連する細胞質に残存することを観察した。VP1微小管相互作用はG2/M期で細胞周期を遮断した。この機構における微小管高アセチル化及び安定化及びチューブリンアセチルトランスフェラーゼ1(TAT1)及びデアセチラーゼヒストンデアセチラーゼ6(HDAC6)及びVP1の役割を導く機構に興味があった。したがって,HDAC6阻害アッセイ,TAT1ノックアウト細胞感染,in situ細胞分画および共焦点およびTIRF顕微鏡を用いた。実験は,分離した微小管とVP1の直接相互作用がMT安定化と動力学の制限をもたらすことを明らかにした。VP1は細胞における重合チューブリンの増加をもたらし,TAT1活性に有利であった。MTのアセチル化状態はMPyV感染に影響しなかった。しかし,感染後期におけるVP1によるMTの安定化は,MPyV初期遺伝子産物による以前に記載された細胞骨格不安定化を補償し,S期を延長する感染細胞のG2M転移の観察された阻害に重要である。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  アセチル化 ,  重合 ,  細胞質 ,  *ポリオーマウイルス ,  *微小管 ,  細胞周期 ,  *チューブリン ,  細胞分画法 ,  細胞骨格
準シソーラス用語： S期 ,  デアセチラーゼ ,  G2/M期 ,  不安定化 ,  共焦点 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： マウスポリオーマウイルス ,  VP1 ,  微小管 ,  α-チューブリンアセチルトランスフェラーゼ1 ,  ヒストンデアセチラーゼ6 ,  微小管アセチル化 ,  微小管の安定化

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

引用文献 (65件)：

• Barouch, D.H.; Harrison, S.C. Interactions among the major and minor coat proteins of polyomavirus. J. Virol. 1994, 68, 3982-3989.
• Soldatova, I.; Prilepskaja, T.; Abrahamyan, L.; Forstová, J.; Huerfano, S. Interaction of the Mouse Polyomavirus Capsid Proteins with Importins Is Required for Efficient Import of Viral DNA into the Cell Nucleus. Viruses 2018, 10, 165.
• Horníková, L.; Fraiberk, M.; Man, P.; Janovec, V.; Forstová, J. VP 1, the major capsid protein of the mouse polyomavirus, binds microtubules, promotes their acetylation and blocks the host cell cycle. FEBS J. 2017, 284, 301-323.
• Salunke, D.M.; Caspar, D.L.; Garcea, R.L. Self-assembly of purified polyomavirus capsid protein VP1. Cell 1986, 46, 895-904.
• O’Hara, S.D.; Stehle, T.; Garcea, R.L. Glycan receptors of the Polyomaviridae: Structure, function, and pathogenesis. Curr. Opin. Virol. 2014, 7, 73-78.

タイトルに関連する用語 (8件)： マウス ,  ポリオーマウイルス ,  カプシド蛋白質 ,  VP1 ,  微小管 ,  安定化 ,  活性 ,  刺激