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J-GLOBAL ID：202102275107595872   整理番号：21A2682892

進化的に多様なLIMドメイン含有蛋白質は保存された機構を介してストレスを受けたアクチンフィラメントに結合する【JST・京大機械翻訳】

Evolutionarily diverse LIM domain-containing proteins bind stressed actin filaments through a conserved mechanism

著者 (9件)： Winkelman Jonathan D. (Institute for Biophysical Dynamics, University of Chicago, Chicago, IL 60637) ,  Anderson Caitlin A. (Department of Molecular Genetics and Cell Biology, University of Chicago, Chicago, IL 60637) ,  Suarez Cristian (Department of Molecular Genetics and Cell Biology, University of Chicago, Chicago, IL 60637) ,  Kovar David R. (Department of Molecular Genetics and Cell Biology, University of Chicago, Chicago, IL 60637) ,  Kovar David R. (Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Chicago, Chicago, IL 60637) ,  Gardel Margaret L. (Institute for Biophysical Dynamics, University of Chicago, Chicago, IL 60637) ,  Gardel Margaret L. (James Franck Institute, University of Chicago, Chicago, IL 60637) ,  Gardel Margaret L. (Physics Department, University of Chicago, Chicago, IL 60637) ,  Gardel Margaret L. (Pritzker School of Molecular Engineering, University of Chicago, Chicago, IL 60637)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 117  号： 41  ページ： 25532-25542  発行年： 2020年 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アクチン細胞骨格は,ストレス線維(SF),筋サルコメア,およびサイトカインリングを含む多様な負荷支持ネットワークに集合し,機械的力を生成し,感覚する。LIM(Lin11,Isl-1,Mec-3)ドメインファミリーは機能的に多様であるが,ほとんどのメンバーは見かけの力感受性でアクチン細胞骨格と会合する。Zyxinは,SF修復を開始し,機械的ホメオスタシスを維持するため,株部位として知られる細胞でSFを失敗するLIMドメインを介して迅速に局在化する。これらのLIMドメインがストレス繊維歪部位(SFSS)と関連する機構は知られていない。さらに,広範な歪センシングがLIM蛋白質ファミリー内にあるかは不明である。著者らは,Zyxin,Paxillin,TesおよびEnigma蛋白質由来の18蛋白質のLIMドメイン含有領域がSFSSに蓄積することを同定した。さらに,分裂酵母蛋白質パキシリン様1(Pxl1)由来のLIMドメイン領域は,哺乳類細胞のSFSSにも局在し,菌株センシング機構が古代で高度に保存されていることを示唆した。次に,配列とドメイン解析を用いて,タンデムLIMドメインがSFSS局在化のために付加的に寄与することを示した。in vitro再構成を用いて,哺乳類ザイキシン及び分裂酵母Pxl1由来のLIMドメイン含有領域は機械的ストレスF-アクチンネットワークに結合するが,弛緩アクチンフィラメントとは関連しないことを示した。タンデムLIMドメインは弛緩状態で稀であるF-アクチン立体配座を認識するが,機械的ストレスの存在下では濃縮されることを提案する。Copyright 2021 The Author(s). Published by PNAS. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 立体配座 ,  ネットワーク ,  *タンパク質 ,  哺乳類 ,  直列接続 ,  ホメオスタシス ,  サルコメア ,  Schizosaccharomyces ,  *アクチンフィラメント ,  サイトカイン ,  in vitro実験
準シソーラス用語： Fアクチン ,  *ドメイン構造 ,  パキシリン ,  アクチン細胞骨格 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： 細胞メカノセンシング ,  アクチン細胞骨格 ,  ミオシン

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (6件)： 進化 ,  LIMドメイン ,  蛋白質 ,  保存 ,  ストレス ,  アクチンフィラメント