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J-GLOBAL ID:202102275568077739   整理番号:21A1432142

大きなマルチドメイン蛋白質NMR:溶液中のHIV-1逆転写酵素前駆体【JST・京大機械翻訳】

Large Multidomain Protein NMR: HIV-1 Reverse Transcriptase Precursor in Solution
著者 (5件):
資料名:
巻: 21  号: 24  ページ: 9545  発行年: 2020年 
JST資料番号: U7038A  ISSN: 1422-0067  CODEN: IJMCFK  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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溶液中の100kDa以上の大きな蛋白質のNMR研究は技術的に挑戦的であり,従って生物物理学分野でかなり興味深い。溶液中の蛋白質の分子タンブリングは分子量が増加するにつれてかなり遅くなり,共鳴を検出する能力を低下させる。実際,13C-または15N-均一標識蛋白質を用いた大きな蛋白質の典型的な1H-13Cまたは1H-15N相関スペクトルは,重度の線広がりとシグナル重複を示す。メチル基の選択的同位体標識は,これらの問題を低減するための有用な戦略であるが,そのような戦略でハンドインハンドになるシグナル数の減少は,蛋白質の全体的特徴の特性化に不利である。ドメイン運動が大きな蛋白質に存在するとき,ドメイン運動は骨格アミドシグナルとメチル基に異なる影響を与える。したがって,1H,19F,13C,および15Nのような多重NMRプローブの使用は,大きな蛋白質の全体的構造または動的情報を得るために理想的である。大きな蛋白質,すなわち,溶液中でホモ二量体を形成する66kDaのマルチドメインHIV-1逆転写酵素を特徴付けるとき,異なるNMR核を観察する有用性を議論した。重要なことに,著者らは,ホモ二量体,p66/p66だけでなく,HIV-1プロテアーゼ切断時のヘテロ二量体,p66/p51への成熟に寄与する配座転移を理解するために,生化学的アッセイによって補完された生物物理学的アプローチを提示する。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  細胞生理一般  ,  生物学的機能  ,  分子構造 
引用文献 (143件):
  • Yost, S.A.; Marcotrigiano, J. Viral precursor polyproteins: Keys of regulation from replication to maturation. Curr. Opin. Virol. 2013, 3, 137-142.
  • Batey, S.; Scott, K.A.; Clarke, J. Complex folding kinetics of a multidomain protein. Biophys J. 2006, 90, 2120-2130.
  • Pawson, T. Dynamic control of signaling by modular adaptor proteins. Curr. Opin. Cell Biol. 2007, 19, 112-116.
  • Koglin, A.; Walsh, C.T. Structural insights into nonribosomal peptide enzymatic assembly lines. Nat. Prod. Rep. 2009, 26, 987-1000.
  • Walsh, J.D.; Meier, K.; Ishima, R.; Gronenborn, A.M. NMR studies on domain diffusion and alignment in modular GB1 repeats. Biophys. J. 2010, 99, 2636-2646.
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