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J-GLOBAL ID:202102276828696148   整理番号:21A0720095

機能的コラーゲン線維内の潜在蛋白質結合部位のアクセシビリティの解明【JST・京大機械翻訳】

Revealing Accessibility of Cryptic Protein Binding Sites within the Functional Collagen Fibril
著者 (5件):
資料名:
巻:号:ページ: 76  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7148A  ISSN: 2218-273X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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フィブリルコラーゲンは細胞外マトリックスにおける最も豊富な蛋白質である。それらが人体の全ての結合組織に構造的完全性を提供するだけでなく,複数の細胞受容体および他のマトリックス分子との相互作用も,増殖,修復および細胞接着のような細胞機能に必須である。いくつかの受容体の特異的結合配列がコラーゲン単量体に沿って決定されたが,コラーゲン結合パートナーがコラーゲン線維の結合部位を認識し,臨界駆動相互作用が十分に理解されていない。コラーゲン線維内の束3重螺旋の複雑な分子集合は,分子表面から隠れたまたは隠された必須リガンド結合部位を作る。しかし,相互作用部位へのアクセスを有するコラーゲンリガンドを必要とする重要な生物学的プロセスは,まだ発生する。本稿では,コラーゲンリガンドがフィブリル内の既知の結合領域をどのように接近するかの観点から,コラーゲンIフィブリルの分子充填を議論し,フィブリル表面からの結合部位接近性の解析を提示する。原子レベルでのこれらの相互作用の基礎を理解することは,コラーゲン疾患を不安定化し,ドラッグデリバリーシステムおよび新しい生体材料としてコラーゲンを用いて,薬物標的を開発するための段階をセットする。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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細胞生理一般  ,  生物学的機能 
引用文献 (117件):
  • Shoulders, M.D.; Raines, R.T. Collagen structure and stability. Annu. Rev. Biochem. 2009, 78, 929-958.
  • Heino, J. The collagen family members as cell adhesion proteins. Bioessays 2007, 29, 1001-1010.
  • Kadler, K.E.; Baldock, C.; Bella, J.; Boot-Handford, R.P. Collagens at a glance. J. Cell Sci. 2007, 120, 1955-1958.
  • Sweeney, S.M.; Orgel, J.P.; Fertala, A.; McAuliffe, J.D.; Turner, K.R.; Di Lullo, G.A.; Chen, S.; Antipova, O.; Perumal, S.; Ala-Kokko, L.; et al. Candidate cell and matrix interaction domains on the collagen fibril, the predominant protein of vertebrates. J. Biol. Chem. 2008, 283, 21187-21197.
  • Leitinger, B. Transmembrane collagen receptors. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2011, 27, 265-290.
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