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J-GLOBAL ID:202102284336710786   整理番号:21A2345995

脂質ラフトマーカーであるストマチン,プロヒビチン,フロチリン,およびHflK/C(SPFH)ドメイン蛋白質はNfeD蛋白質を有するオペロンを形成し,極性ポリイソプレノイド脂質と共に機能する【JST・京大機械翻訳】

The lipid raft markers stomatin, prohibitin, flotillin, and HflK/C (SPFH)-domain proteins form an operon with NfeD proteins and function with apolar polyisoprenoid lipids
著者 (2件):
資料名:
巻: 46  号:ページ: 38-48  発行年: 2020年 
JST資料番号: D0578B  ISSN: 1040-841X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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SPFHドメイン蛋白質は,古細菌,細菌および真核生物の3つのドメインでほとんど全ての生物で見出される。真核生物オルガネラにおいて,それらのサブファミリーは重複分布および機能を示す。したがって,これらのサブファミリーを識別するためのアノテーションの合理性は不明なままである。本レビューでは,コレステロールではなく,スクアレンおよびリコペンのような非極性ポリイソプレンoidesに対する原核生物SPFHドメイン蛋白質の結合能を考察した。SPFHドメイン蛋白質のC末端の疎水性領域は,極性ポリイソプレノイド脂質とコレステロールを結合させる主要領域を構成し,これらの領域が特異的脂質と共に自己集合するので,脂質ラフト形成に部分的に寄与する。足場蛋白質カベオリンは,ストマチンおよびフロチリンのようなSPFHドメイン蛋白質を有する共通のトポロジー特性を示すため,ストマチン蛋白質のαヘリックスセグメントは,膜表面と共に柔軟に移動し,このような動きは,SPFHドメイン蛋白質の高次ホモオリゴマー複合体の形成を介し,脂質ラフトクラスタ化を介し膜屈曲を生じる。また,SPFHドメイン蛋白質およびNfeD蛋白質(STOPP)オペロンの機能的意義および古代起源を議論し,これは古細菌および細菌に分岐し進化した古代生細胞に遡ることができる。STOPPプロテアーゼがSPFHドメイン蛋白質のC末端疎水性クラスターを分解する分子機構に基づいて,STOPPプロテアーゼは脂質ラフトの物理化学的性質を制御する可能性がある。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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感染症・寄生虫症一般 
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