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J-GLOBAL ID：202102284403534198   整理番号：21A2843630

バクテリオファージT4の中央スパイク複合体はEscherichia coliのペリプラスムにおけるPpiDを接触する【JST・京大機械翻訳】

The Central Spike Complex of Bacteriophage T4 Contacts PpiD in the Periplasm of Escherichia coli

著者 (5件)： Wenzel Sabrina (Institute of Biology, University of Hohenheim, 190h, Garbenstr. 30, 70599 Stuttgart, Germany) ,  Shneider Mikhail M. (Shemyakin-Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Laboratory of Molecular Bioengineering, 16/10 Miklukho-Maklaya St., 117997 Moscow, Russia) ,  Leiman Petr G. (Department of BMB, Basic Sciences Building 6.600D, University of Texas Medical Branch, 301 University Blvd, Galveston, TX 77555-0647, USA) ,  Kuhn Andreas (Institute of Biology, University of Hohenheim, 190h, Garbenstr. 30, 70599 Stuttgart, Germany) ,  Kiefer Dorothee (Institute of Biology, University of Hohenheim, 190h, Garbenstr. 30, 70599 Stuttgart, Germany)
資料名： Viruses (Web)  (Viruses (Web))
巻： 12  号： 10  ページ： 1135  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7293A  ISSN： 1999-4915  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： バクテリオファージT4感染は,大腸菌宿主細胞のエンベロープを破るために収縮尾部構造を使用する。収縮中,中心スパイク複合体で頭部した尾部管は,外膜を機械的に穿刺すると考えられる。ここでは,中心スパイク複合体の精製チップ断片がペリプラズムシャペロンPpiDと相互作用し,細胞膜に固定されていることを示した。PpiDはT4注入機構による内膜の浸透に関与し,DNA伝導チャンネルが細胞内部へファージDNAを移動させる。ppiD遺伝子欠失の宿主細胞はT4のめっき効率の部分的減少を示し,感染過程の効率を改善するPpiDの支持的役割を示唆した。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  めっき ,  *大腸菌 ,  DNA【核酸】 ,  細胞膜 ,  *バクテリオファージ ,  *複合体 ,  *T4ファージ ,  穿刺 ,  *ペリプラズム ,  シャペロンタンパク質 ,  遺伝子欠損
準シソーラス用語： 内膜 ,  外膜 ,  宿主細胞 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： バクテリオファージT4 ,  テール構造 ,  ペリプラムシャペロン ,  DNA転座

分類 (4件)： ウイルスの生化学  (EG04030F) ,  ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  微生物生理一般  (EG03051L)

引用文献 (19件)：

• Kellenberger, E.; Stauffer, E.; Häner, M.; Lustig, A.; Karamata, D. Mechanism of the long tail-fiber deployment of bacteriophages T-even and its role in adsorption, infection and sedimentation. Biophys. Chem. 1996, 59, 41-59.
• Hu, B.; Margolin, W.; Molineux, I.; Liu, J. Structural remodelling of bacteriophage T4 and host membranes during infection initiation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2015, 112, E4919-E4928.
• Islam, M.Z.; Fokine, A.; Mahalingam, M.; Zhang, Z.; Garcia-Doval, C.; van Raaij, M.J.; Rossmann, M.G.; Rao, V.B. Molecular anatomy of the receptor binding module of a bacteriophage long tail fiber. PLOS Pathog. 2019, 15, e1008193.
• Leiman, P.; Chipman, P.R.; Kostyuchenko, V.A.; Mesyanzhinov, V.V.; Rossmann, M.G. Three-dimensional rearrangement of proteins in the tail of bacteriophage T4 on infection of its host. Cell 2004, 118, 419-429.
• Taylor, N.M.I.; Prokhorov, N.S.; Guerrero-Ferreia, R.; Shneider, M.M.; Browning, C.; Goldie, K.N.; Stahlberg, H.; Leiman, P.G. Structure of the T4 baseplate and its function in triggering sheath contraction. Nature 2016, 533, 346-352.

タイトルに関連する用語 (5件)： バクテリオファージT4 ,  スパイク ,  複合体 ,  Escherichia ,  ペリプラスム