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J-GLOBAL ID:202102285246844678   整理番号:21A0720087

眼レンズにおける機能的アミロイド保護:アミロイド線維への修飾後のα-クリスタリン分子シャペロン活性の保持【JST・京大機械翻訳】

Functional Amyloid Protection in the Eye Lens: Retention of α-Crystallin Molecular Chaperone Activity after Modification into Amyloid Fibrils
著者 (5件):
資料名:
巻:号:ページ: 67  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7148A  ISSN: 2218-273X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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アミロイドフィブリル形成は広範囲のペプチド及び蛋白質から生じ,蛋白質の天然構造が交差βシート配列を形成する主要な変化を受けるので,蛋白質機能の消失及び/又は毒性機能の獲得と関連する。現在,いくつかのアミロイド線維が生物学的機能を持ち,これらのいわゆる機能的アミロイドが天然蛋白質の機能を保持するか,またはフィブリル構造を採用することで獲得機能のどちらかを保持できる可能性への興味が増している。ここでは,2つの関連サブユニットαA-およびαB-クリスタリンから成る優勢な眼レンズ蛋白質であるα-クリスタリンの分子シャペロン能力,および熱および化学ストレスの条件下で凝集体構造形成後のシャペロン活性の維持および増強能を調べた。著者らは,眼レンズα-クリスタリンとαB-クリスタリン(水晶体外で広く見出される)の両方が,アミロイド線維と非晶質凝集体への形成後,構造変化の条件下,有意な程度,それらの分子シャペロン活性を保持することを示した。結果は,眼レンズにおけるα-クリスタリンの構造とシャペロン機能,特に,クリスタリン蛋白質凝集を防ぐ能力,および白内障形成に関連する水晶体混濁に対する加齢の影響に直接関連する。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  神経の基礎医学 
引用文献 (67件):
  • Bloemendal, H.; de Jong, W.; Jaenicke, R.; Lubsen, N.H.; Slingsby, C.; Tardieu, A. Ageing and vision: Structure, stability and function of lens crystallins. Prog. Biophys. Mol. Biol. 2004, 86, 407-485.
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  • Meehan, S.; Berry, Y.; Luisi, B.; Dobson, C.M.; Carver, J.A.; MacPhee, C.E. Amyloid fibril formation by lens crystallin proteins and its implications for cataract formation. J. Biol. Chem. 2004, 279, 3413-3419.
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