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J-GLOBAL ID:202102286919019188   整理番号:21A2240538

ISAV融合蛋白質のアミノ末端ドメインと同族細胞受容体との相互作用【JST・京大機械翻訳】

Interaction of the Amino-Terminal Domain of the ISAV Fusion Protein with a Cognate Cell Receptor
著者 (3件):
資料名:
巻:号:ページ: 416  発行年: 2020年 
JST資料番号: U7256A  ISSN: 2076-0817  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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伝染性サケ貧血ウイルス(ISAV)は,同じ名称による病気の病原体であり,サケ産業に大きな損失を引き起こす。オルソミキソウイルス科のメンバーとして分類され,ISAVは,ヘマグルチニンエステラーゼ(HE)と融合蛋白質(F)と呼ばれる2つの表面糖蛋白質の存在により特性化され,両者は標的細胞とウイルスの初期相互作用に直接関与する。HEは受容体結合と破壊を仲介するが,Fはウイルスと細胞膜の融合過程を促進する。F(F2)のカルボキシ末端は,I型融合蛋白質の正準構造特性を有し,一方,アミノ末端(F1)領域に対する機能的特性は提案されていない。本報告では,in silicoモデリングに基づいて,シアル酸結合ドメインに類似したF1領域の三次構造を提案した。さらに,HEとF蛋白質の両方の組換え型とin vitroモデル系を用いて,Fの細胞受容体との相互作用,HEエステラーゼによるこの受容体の加水分解,融合機構におけるF1の重要な役割を示した。この解釈は,その細胞受容体へのFの結合が膜融合の基本であり,HEにおけるエステラーゼがこの相互作用を調節するということである。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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ウイルスの生化学 
引用文献 (62件):
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