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J-GLOBAL ID：202102287474006257   整理番号：21A0806495

ガラクトオリゴ糖生産のためのナノファイバー担持β-ガラクトシダーゼの界面生体触媒性能【JST・京大機械翻訳】

Interfacial Biocatalytic Performance of Nanofiber-Supported β-Galactosidase for Production of Galacto-Oligosaccharides

著者 (6件)： Misson Mailin (Bioprocess Engineering Research Group, Biotechnology Research Institute, Universiti Malaysia Sabah, Jalan UMS, Kota Kinabalu 88400, Sabah, Malaysia) ,  Misson Mailin (School of Chemical Engineering, University of Adelaide, Adelaide, SA 5000, Australia) ,  Jin Bo (School of Chemical Engineering, University of Adelaide, Adelaide, SA 5000, Australia) ,  Dai Sheng (School of Chemical Engineering, Brunel University London, Kingston Lane, Uxbridge, Middlesex UB8 3PH, UK) ,  Zhang Hu (School of Chemical Engineering, University of Adelaide, Adelaide, SA 5000, Australia) ,  Zhang Hu (Amgen Bioprocess Centre, Keck Graduate Institute, 535 Watson Drive, Claremont, CA 91711, USA)
資料名： Catalysts (Web)  (Catalysts (Web))
巻： 10  号： 1  ページ： 81  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7154A  ISSN： 2073-4344  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 酵素とその固定化担体間の界面における分子分布,構造立体配座および触媒活性は,バイオ製品を生産するための酵素反応において極めて重要である。本研究では,ラクトースをガラクトオリゴ糖(GOS)に変換するために,化学的に修飾したエレクトロスピニングポリスチレンナノファイバ(PSNF)に固定化したナノバイオ触媒集合体,-ガラクトシダーゼを合成した。フルオレセインイソチオシアナト(FITC)標識-ガラクトシダーゼの走査電子顕微鏡(SEM)および蛍光分析を用いた特性化結果は,ナノバイオ触媒集合体の均一な酵素固定化,薄層構造立体配座および生化学的機能を明らかにした。-ガラクトシダーゼ/PSNFアセンブリは,ディスク積層カラム反応器において約1分の滞留時間で強化された酵素触媒性能を示した。41%のGOS収率と88%のラクトース転化率が,この滞留時間で300g/Lの初期ラクトース濃度で達成された。この系はナノファイバ表面上の生成物と基質の制御可能な接触時間を提供し,ナノバイオ触媒の持続時間に敏感な製品に使用できた。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *界面 ,  走査電子顕微鏡 ,  電子顕微鏡観察 ,  薄膜 ,  立体配座 ,  酵素 ,  触媒活性 ,  基質 ,  *ガラクトシダーゼ ,  転化率 ,  *β-ガラクトシダーゼ ,  *ナノファイバ ,  *バイオ触媒 ,  ヘキソース ,  アルドース ,  ガラクトシド ,  二糖類 ,  ピラノシド
準シソーラス用語： *ガラクトオリゴ糖 ,  ナノバイオテクノロジー , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： β-ガラクトシダーゼ ,  高分子ナノファイバー ,  ナノバイオ触媒 ,  界面特性化 ,  界面反応 ,  立体配座変化

分類 (2件)： 酵素の応用関連  (EB09100B) ,  少糖類  (CF10053Y)

物質索引 (1件)： ラクトース

引用文献 (45件)：

• Aissaoui, N.; Landoulsi, J.; Bergaoui, L.; Boujday, S.; Lambert, J.-F. Catalytic activity and thermostability of enzymes immobilized on silanized surface: Influence of the crosslinking agent. Enzym. Microb. Technol. 2013, 52, 336-343.
• Deng, M.; Zhao, H.; Zhang, S.; Tian, C.; Zhang, D.; Du, P.; Liu, C.; Cao, H.; Li, H. High catalytic activity of immobilized laccase on core-shell magnetic nanoparticles by dopamine self-polymerization. J. Mol. Catal. B Enzym. 2015, 112, 15-24.
• He, T.; Tian, Y.-L.; Qi, L.; Zhang, J.; Zhang, Z.-Q. Improved performance of α-amylase immobilized on poly (glycidyl methacrylate-co-ethylenedimethacrylate) beads. Int. J. Biol. Macromol. 2014, 65, 492-499.
• Secundo, F. Conformational changes of enzymes upon immobilisation. Chem. Soc. Rev. 2013, 42, 6250-6261.
• Ba, O.M.; Hindie, M.; Marmey, P.; Gallet, O.; Anselme, K.; Ponche, A.; Duncan, A.C. Protein covalent immobilization via its scarce thiol versus abundant amine groups: Effect on orientation, cell binding domain exposure and conformational lability. Colloids Surf. B Biointerfaces 2015, 134, 73-80.

タイトルに関連する用語 (7件)： ガラクトオリゴ糖 ,  ナノファイバー ,  担持 ,  β-ガラクトシダーゼ ,  界面 ,  生体 ,  触媒性能