抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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多くのキナーゼは,それらの触媒ドメインの特異性を高めるために可逆的ドッキング相互作用を用いる。このようなドッキング相互作用は触媒ドメインに構造的に依存し,進化と生体工学におけるモジュールの柔軟な組合せを可能にする。ドッキング相互作用の親和性は数桁に及ぶ。これは,ドッキング相互作用の親和性が酵素活性に影響し,与えられた基質を補完するために最適な相互作用モジュールをいかにピックアップするかを問う。ここでは,キナーゼドッキング相互作用の最適結合強度を予測する方程式を開発し,係留蛋白質キナーゼAに対する数値シミュレーションと定常状態リン酸化動力学を用いてそれを検証した。キナーゼ-基質対は,それらの酵素定数,テザー構造,基質濃度およびドッキング相互作用の反応速度に依存する最適なドッキング強度を有することを示した。可逆的テザーは,I>ドッキング強度が中間体,II>基質が非最適,III>基質濃度が低,IV)が迅速交換動力学,V>テザーが分子内反応の有効濃度を最適化する,のりん酸化速度を増強することを示した。本研究は,キナーゼドッキング相互作用における変異を解釈するためのフレームワークとして,またエンジニアリング酵素足場のための設計指針として役立つ。【JST・京大機械翻訳】