アタデノウイルスの近原子構造はセメンチング蛋白質における保存されたカプシド結合モチーフと属間変動を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Marabini, R.; Condezo, G. N.; Gomez-Blanco, J.; San Martin, C.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202204252426719 整理番号：22P0242971

アタデノウイルスの近原子構造はセメンチング蛋白質における保存されたカプシド結合モチーフと属間変動を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Near Atomic Structure of an Atadenovirus Reveals a Conserved Capsid-Binding Motif and Intergenera Variations in Cementing Proteins

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発行年： 2020年07月24日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年07月24日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

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非ヒトアデノウイルスの基本的生物学についてはほとんど知られておらず,ヒトアデノウイルスに対する既存の免疫により提起された問題のない代替ベクターである。3.4[A]分解能で,トカゲノウイルス,LAdV-2のクライオ-EM構造を提示した。これは,非哺乳類宿主を有するアデノウイルスの最初の高分解能構造であり,Mastadenovirus属に属するアデノウイルスである。アデノウイルスカプシドは特異的蛋白質LH3,p32kおよびLH2を含み,より研究されたヒトアデノウイルスより熱安定性が高い。領域に伸長したポリペプチドの存在により誘導される,マストとアデノウイルスの間の内部頂点蛋白質IIIaの大きな立体配座の違いを見出した。このポリペプチドは,二十面体ファセットの下に位置するヘリックスクラスターと同様に,おそらく蛋白質LH2とp32kに対応する。バクテリオファージ宿主付着蛋白質に典型的な三量体{β}-ヘリックス折畳みを持つ外部属特異的蛋白質LH3は,ヒトAdVにおいて蛋白質IXにより使用されるそれと同一のトリスケルオン構造を介してヘキソンシェル表面に接触し,保存されたカプシド結合モチーフ及び可能な遺伝子重複事象を明らかにした。まとめると,本研究は,マイナーコート蛋白質のネットワークがAdV属間でどのように異なり,ウイルス進化とカプシド安定性特性に関連するかを示した。【JST・京大機械翻訳】

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ウイルスの生化学

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