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J-GLOBAL ID:202202211204123147   整理番号:22A0560012

抗体-抗原相互作用の捕捉動力学分析のための高親和性ヒトFc特異的モノクローナル抗体【JST・京大機械翻訳】

High affinity human Fc specific monoclonal antibodies for capture kinetic analyses of antibody-antigen interactions
著者 (11件):
資料名:
巻: 640  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: H0177B  ISSN: 0003-2697  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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著者らは最近,高親和性抗ヒトFc(AHC)抗体を用いたヒトモノクローナル抗体(hmAb)の捕捉が抗体-抗原相互作用の信頼できる特性化を可能にすることを示した。ここでは,6つのヒトFc特異的マウスモノクローナル抗体(mAb)を特性化し,それらの結合プロファイルを3つの以前に特性化されたヤギAHCポリクローナル抗体(pAbs)と比較し,良好な捕捉試薬の性質を示した。すべての6匹のマウスAHC mAbは,hIgG1,hIgG2,hIgG4および43の異なるhIgG変異体(ヒンジおよび/またはFc領域の置換および/または変異を含む)のFc領域への高い親和性と特異的に結合し,修飾抗体エフェクター機能および/または薬物動態を示すことが報告されている。マウスAHC mAbsで個々に誘導体化したバイコアセンサ表面は,3つのヤギAHC pAb表面と比較して>2.5倍高いhIgG結合容量を示し,300の捕捉-再生サイクルにわたってhIgGを再現性良く捕捉した。2つの最も高い親和性AHC mAbs(REGN7942またはREGN7943)のいずれかで誘導体化した表面を用いた31の抗体-抗原相互作用で行った捕獲動力学分析の結果は,ヤギAHC pAb表面を用いて行われたものと一致した。著者らのデータは,3つのヤギAHC pAbよりも優れた特性を有するREGN7942およびREGN7943のようなAHC mAbが,特に光バイオセンサ上の抗体-抗原相互作用の捕捉動力学解析を行うための非常に貴重な研究試薬であることを示した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
抗原・抗体・補体の生化学 

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