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J-GLOBAL ID:202202211502195569   整理番号:22A0885301

金属表面上の蛋白質結合親和性の解明:電気化学的アプローチ【JST・京大機械翻訳】

Revealing protein binding affinity on metal surfaces: an electrochemical approach
著者 (5件):
資料名:
巻: 58  号: 21  ページ: 3537-3540  発行年: 2022年 
JST資料番号: D0376B  ISSN: 1359-7345  CODEN: CHCOFS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ウイルスと環境マトリックス表面との間の結合親和性は,固定化ウイルスの生物活性と間接的ウイルス関連感染経路の評価に重要である。SARS-CoV-2に対する理解は,ステンレス鋼上でさえも,しかし,銅上では,まだ,まだ不明である。電気化学クロノアンペロメトリー,表面化学種上の界面容量に対する超高感度,を用いて,金属表面上のSARS-CoV-2の結合親和性を調べた。SARS-CoV-2の代用物であるS_RBDは,金表面で最も高い吸着容量を示し,次いでCuで,ステンレス鋼表面で最低であった。銅上のS_RBDの強い結合は,周囲条件下で自然に成長したCu_2Oの結果である。電気化学キャパシタンスの測定は,導電性環境マトリックスを介した間接ウイルス関連感染経路の潜在的リスクを探索し,評価する簡単な戦略を提供する。Copyright 2022 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (3件):
分類
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蛋白質・ペプチド一般  ,  ペプチド  ,  第11族,第12族元素の錯体 
タイトルに関連する用語 (4件):
タイトルに関連する用語
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