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J-GLOBAL ID:202202211531475229   整理番号:22A0567051

Penicillium expansumリパーゼのC末端ループドメインの置換と変異はその位置選択性と活性を有意に変化させる【JST・京大機械翻訳】

Substitution and mutation of the C-terminal loop domain of Penicillium expansum lipase significantly changed its regioselectivity and activity
著者 (5件):
資料名:
巻: 179  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: W1014A  ISSN: 1369-703X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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その位置選択性および活性に及ぼすPenicillium expansumリパーゼ(PEL)のC末端ループドメインの影響を検討するために,相同置換および部位特異的飽和変異誘発を用いた。2つの変異体PEL-ループAOとM234Fを選択して,トリカプリリンの加水分解を触媒し,生成物中の1,3-ジカプリリンに対する1,2-ジカプリルリンのモル比は,それぞれ25.57と8.57であり,変異体の明白なsn-1,3位置選択性を示した。バイオインフォマティクス解析は,変異体の基質結合ポケットの構造が有意に変化することを示した。さらに,基質分子中のsn-1(3)とsn-2エステル結合の異なる位置により,基質分子が基質結合ポケットの有意な変化に適応し,sn-2触媒立体配座の代わりに正しいsn-1(3)触媒立体配座を形成し,変異体が見かけのsn-1,3位置選択性を示す。加えて,C末端ループドメインの疎水性の減少はリパーゼ活性の減少を引き起こすが,疎水性の維持または改善は活性を維持または改善することができる。これらの知見はリパーゼのC末端ループドメインとその位置選択性と活性の間の関係の解明において大きな価値があり,また,より良い位置選択性を有するリパーゼを得るためのいくつかの信頼できる手がかりを提供する。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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酵素の応用関連  ,  微生物酵素の生産  ,  酵素一般 
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物質索引
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