蛋白質によるAcinetobacter baumannii ATPホスホリボシルトランスフェラーゼのアロステリック阻害:ジペプチドと蛋白質:蛋白質相互作用【JST・京大機械翻訳】

Read Benjamin J.; Fisher Gemma; Wissett Oliver L. R.; Machado Teresa F. G.; Nicholson John; Mitchell John B. O.; da Silva Rafael G.

文献

J-GLOBAL ID：202202211819177033 整理番号：22A0649520

蛋白質によるAcinetobacter baumannii ATPホスホリボシルトランスフェラーゼのアロステリック阻害:ジペプチドと蛋白質:蛋白質相互作用【JST・京大機械翻訳】

Allosteric Inhibition of Acinetobacter baumannii ATP Phosphoribosyltransferase by Protein:Dipeptide and Protein:Protein Interactions

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資料名：
巻： 8 号： 1 ページ： 197-209 発行年： 2022年
JST資料番号： W5041A ISSN： 2373-8227 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ATPホスホリボシルトランスフェラーゼ(ATPPRT)は,細菌におけるヒスチジン生合成の最初の段階,すなわちATPと5-ホスホ-α-D-リボースイル-1-ピロリン酸(PRPP)の縮合を触媒し,N~1-(5-ホスホ-β-D-リボースイル-ATP(PRATP)とピロリン酸を生成する。触媒(HisG_S)および調節(HisZ)サブユニットは,HisZがHisG_Sを活性化し,ヒスチジンによるアロステリック阻害を仲介するヘテロ八量体に集合する。Acinetobacter baumannniiにおいて,HisG_Sは肺炎時に肺に持続する細菌に必要である。ATPPRTの阻害は特異的抗生物質開発のための有望な戦略である。ここでは,A.baumannii ATPPRTは,他のATPPRTとは異なり,迅速な平衡ランダム動力学機構に従うことを示す。ヒスチジンは非拮抗的にATPPRTを阻害する。結合動力学は,ヒスチジンが遊離ATPPRTおよびATPPRT:PRPPおよびATPPRT:ATP2成分複合体に,2段階結合機構に従うが,初期酵素:阻害剤複合体の異なる速度論的分割により,同様の親和性を有することを示す。ジペプチドヒスチジン-プロリンは,PRPPとATPに対して競合的にATPPRTを競合的に阻害し,非拮抗的であった。迅速な速度論分析は,His-ProがATPPRT:ATP複合体に2段階結合機構を介して結合することを示す。A.baumannii HisZと43%の配列同一性を共有する関連HisZはA.baumannii HisG_Sの強結合アロステリック阻害剤である。これらの知見は,A.baumannii ATPPRTに対する阻害剤設計の基礎を築く。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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植物の生化学 , 酵素一般

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