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J-GLOBAL ID:202202213667732568   整理番号:22A0706373

表面結合ペプチド集合構造で明らかにしたヘテロキラリティ媒介交差鎖入れ子疎水性相互作用効果【JST・京大機械翻訳】

Heterochirality-Mediated Cross-Strand Nested Hydrophobic Interaction Effects Manifested in Surface-Bound Peptide Assembly Structures
著者 (10件):
資料名:
巻: 126  号:ページ: 723-733  発行年: 2022年 
JST資料番号: W0921A  ISSN: 1520-6106  CODEN: JPCBFK  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アミノ酸キラリティーはペプチド自己集合構造の構造と機能を調節する重要な戦略として想定されてきた。しかし,ペプチド集合体におけるキラリティー効果の分子機構は,ほとんど捉えられていない。ここでは,L-ペプチドポリフェニルアラニンF10(FFFF-FFF)と,反対のキラリティーを有する2つのFFFFF反復ブロックからなるブロックヘテロキラルペプチドF5f5(FFFFF-fffff)の集合構造を,走査トンネル顕微鏡を用いて単一分子レベルでキャラクタリゼーションした。各ペプチドはHOPG表面に2つの異なる集合構造を形成し,ペプチド鎖はそれぞれ平行及び逆平行βシート立体配座を採った。分子レベル観察は,ブロックヘテロキラルペプチドの逆平行βシート構造において達成された交差鎖側鎖の千鳥配置が側鎖の密な充填を促進し,残基間van der Waals相互作用を最大化し,集合に関与するより多くの残基をもたらし,表面結合ペプチド集合のβシート構造を大きく安定化させたが,このような鎖ネスト相互作用はヘテロキラル平行βシート構造とエナンチオマ的に純粋な集合構造においてアクセスできなかった。本研究は,ペプチド集合体における立体化学的相互作用の分子的洞察と,構造規制のための種々の長さとアミノ酸組成を有する他のペプチドへのこのブロックヘテロキラリティーパターンの拡張の実現可能性に寄与するであろう。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  分子構造 
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