混合モードクロマトグラフィー-結合タンデム質量分析を用いた複雑な生物試料のγ-デアミドームのプロファイリング【JST・京大機械翻訳】

Sze Siu Kwan; JebaMercy Gnanasekaran; Ngan SoFong Cam

文献

J-GLOBAL ID：202202214497467695 整理番号：22A0925961

混合モードクロマトグラフィー-結合タンデム質量分析を用いた複雑な生物試料のγ-デアミドームのプロファイリング【JST・京大機械翻訳】

Profiling the ‘deamidome’ of complex biosamples using mixed-mode chromatography-coupled tandem mass spectrometry

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巻： 200 ページ： 31-41 発行年： 2022年
JST資料番号： W0241A ISSN： 1046-2023 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：文献レビュー発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

脱アミドは内因性蛋白質及び種々の治療薬の構造と機能を破壊する自発的変性蛋白質修飾(DPM)である。脱アミドは,ヒト老化および多発性変性疾患における重要な事象として長い間認識されてきたが,この分野における研究進展は,複雑な生体試料におけるこのDPMの研究に関連した技術的課題によって制限されてきた。アスパラギン(Asn)脱アミドは,影響を受けた蛋白質においてAsnの同じ位置でL-アスパラギン酸(L-Asp),D-アスパラギン酸(D-Asp),L-イソアスパラギン酸(L-イソAsp)またはD-イソアスパラギン酸(D-イソAsp)残基を生成するが,これらのアミノ酸はそれぞれ類似の疎水性を示し,逆相液体クロマトグラフィーによって効果的に分離できない。Asp及びイソAspイソ型はMS/MSにおいて同じ質量及びフラグメンテーションパターンを持つので,質量分析を用いて分解することも困難であった。さらに,アミド化ペプチドの13Cピークは,蛋白質データベース検索における対応する脱アミドペプチドのモノアイソトピックピークとして誤帰属されることが多い。さらに,典型的な蛋白質単離とプロテオーム試料調製法は,生理学的型と区別できない人工脱アミドを誘発する。生物学的老化および変性病理における脱アミドの役割をより良く理解するために,混合モード静電相互作用修飾親水性相互作用液体クロマトグラフィー(emHILIC)を含むこれらの分析課題に取り組むために,新しい技術が開発されつつある。高分解能,高精度タンデム型質量分析に連結すると,この技術は,複雑な試料の「脱アミドmeの前例のないプロテオームワイド研究を可能にする。本稿では,複雑な生物学的及び臨床試料における蛋白質脱アミド化の正確で信頼性のある特性化を達成するために,試料調製法,emHILIC-MS/MS技術及びMS計装/データ処理法における最近の進歩をレビューした。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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アミノ酸 , 各種分析法一般 , 蛋白質・ペプチド一般

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