VpsRの結晶構造は新規二量体構造とc-di-GMP結合部位を明らかにする:オリゴマ化,ATPアーゼ活性及びDNA結合における機構的意味【JST・京大機械翻訳】

Chakrabortty Tulika; Roy Chowdhury Sanghati; Ghosh Biplab; Sen Udayaditya

文献

J-GLOBAL ID：202202214821168876 整理番号：22A0429772

VpsRの結晶構造は新規二量体構造とc-di-GMP結合部位を明らかにする:オリゴマ化,ATPアーゼ活性及びDNA結合における機構的意味【JST・京大機械翻訳】

Crystal Structure of VpsR Revealed Novel Dimeric Architecture and c-di-GMP Binding Site: Mechanistic Implications in Oligomerization, ATPase Activity and DNA Binding

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資料名：
巻： 434 号： 2 ページ： Null 発行年： 2022年
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

コレラ菌におけるバイオフィルム形成のマスター調節因子であるVpsRは,σ54-RNAP結合およびRECドメインリン酸化に必須の残基を欠く非定型NtrC1型bEBPである。さらに,バイオフィルム生合成のプロモーターであるP_vpsLからの転写は,σ70-RNAP/VpsR/c-di-GMP複合体の存在下で報告されている。c-di-GMPとVpsRがσ70-RNAPと活性転写複合体を形成することを提案した。しかし,σ70-RNAPによる転写活性化をもたらすVpsRに与えるc-di-GMPの影響は,主にVpsRの構造の欠如とc-di-GMP:VpsR相互作用に関する知識により,不明のままである。この方向において,アポ,AMPPNP/GMPPNP及びc-di-GMP結合状態におけるREC及びAAA+ドメインを含むVpsRRAの結晶構造を解いた。VpsRRAの構造は,新規な二量体会合と非標準ATP/GTP結合をもたらす特徴的なRECドメイン配向を明らかにした。さらに,生理学的pHにおいて,VpsRはATPアーゼ活性を持たないモノマーとして残るが,c-di-GMPは強力な活性を持つ二量体に変換する協同性を与えることを実証した。c-di-GMP:VpsRRA複合体の結晶構造は,c-di-GMPがAAA+ドメインのC末端に近いことを明らかにした。c-di-GMPによるVpsRR,VpsRA,VpsRRA,VpsRADに関するTrp消光研究は,c-di-GMPがVpsRDを潜在的に結合できることを示した。著者らは,VpsRAによるVpsRDのc-di-GMP媒介繋留が,転写活性化のための特異的蛋白質-DNA構造の生成に好都合である可能性を提案した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般 , ウイルスの生化学

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