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J-GLOBAL ID:202202216132938711   整理番号:22A1089462

2つの非視覚的アレスチンはERK2を異なる【JST・京大機械翻訳】

The Two Non-Visual Arrestins Engage ERK2 Differently
著者 (18件):
資料名:
巻: 434  号:ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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活性リン酸化G蛋白質共役受容体へのアレスチン結合はG蛋白質結合を終了し,シグナル伝達の別の波を開始する。受容体関連アレスチンに直接結合するエフェクターの中で,細胞増殖と生存を促進する細胞外シグナル調節キナーゼ1/2(ERK1/2)である。アレスチンはまた,完全なシグナル開始複合体と平衡する前または後シグナル伝達複合体における単離においてERK1/2を関与させる。これらの二成分錯体の分子詳細は未知のままである。ここでは,アレスチン-2とアレスチン-3(それぞれ,β-アレスチン1とβ-アレスチン2)がペアワイズ相互作用でERK1/2に関与する分子機構を検討した。精製したアレスチン-3はアレスチン-2よりもERK2をより多く結合することを見出した。生物物理学的技術とペプチドアレイ分析の組合せは,結合強度のこの違いにおける分子基盤が,2つの非視覚アレスチンが,分子の異なる部分を介してERK2に結合することを示した。小角X線散乱(SEC-SAXS)と結合したサイズ排除クロマトグラフィーを用いて,溶液中のERK2-アレスチン-3複合体の構造モデルを提案した。この二成分複合体は立体配座不均一性を示す。これは,膜での受容体結合アレスチンと細胞質における完全解離に対する完全なシグナル伝達複合体に対する平衡を駆動する。ERK1/2は細胞移動,増殖及び生存を調節するので,その活性化に関連する複合体の理解は細胞運命の制御に利用できる。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  細胞生理一般 
タイトルに関連する用語 (3件):
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