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J-GLOBAL ID:202202219231396714   整理番号:22A0434367

Candida antarcticaからのリパーゼA及びBのキトサンへのTaguchi設計支援共固定化:キャラクタリゼーション,速度論的分割応用及びドッキング研究【JST・京大機械翻訳】

Taguchi design-assisted co-immobilization of lipase A and B from Candida antarctica onto chitosan: Characterization, kinetic resolution application, and docking studies
著者 (21件):
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巻: 177  ページ: 223-244  発行年: 2022年 
JST資料番号: E0282A  ISSN: 0263-8762  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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本コミュニケーションでは,グルタルアルデヒド(GLU)活性化キトサン(CHI)中のCandida antarctica(CALB)からのリパーゼAの共有結合による同時共固定化を,Taguchi法を用いて最適化した。最適化した条件(pH9,5mM,6:1(蛋白質負荷/g担体と1時間))下で,固定化収率(IY)で80.00±0.01%,誘導体(AtD)の活性で46.01±0.35U/gに達し,この場合,負荷蛋白質とイオン強度は唯一の統計的に有意なパラメータであり,従って固定化プロセスに最も影響した。さらに,pH7では,CALA-CALB-CHIは50~80°Cの温度範囲でCALAとCALBの混合物より半減期2~6倍長かった。CALA-CALBはpH7で最も高い活性を示し,一方,pH7を除くCALA-CALB-CHIはpH範囲(5~9),特にpH9で可溶性リパーゼ混合物より活性であった。CHI,CHI-GLU,およびCALA-CALB-CHIを,X線粉末回折(XRPD),Fourier変換赤外分光法(FTIR),走査Electron顕微鏡(SEM),熱重量分析(TGA),およびエネルギー分散分光法(EDS)によって特性評価し,キトサン中のCALAとCALBの固定化を証明した。CALA-CALB-CHI誘導体は,ハロヒドリンアセタートrac-2-ブロモ-1-(2-クロロフェニル)エチルアセタート(2a)およびrac-2-クロロ-1-(2,4-ジクロロフェニル)エチルアセタート(2b)の速度論的分割において評価し,対応するハロヒドリン3a-bを生成し,それぞれ,薬物クロルプレナリン(抗不整脈)およびルリコナゾール(抗真菌)の合成における中間体である。(S)-ブロモヒドリン3aは79%のエナンチオマ過剰率(ee)で得られたが,(S)-クロロヒドリン3bは98%ee,46%およびE>200の転化率で得られた。さらに,分子ドッキングを行い,β-ハロヒドリンアセタートとリパーゼCALA-CALB間の加水分解相互作用反応を解明した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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膜分離  ,  酵素の応用関連 

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