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J-GLOBAL ID：202202229297581915   整理番号：22A0983681

室温におけるフィトクロームの短寿命光生成物の長期保存【JST・京大機械翻訳】

Long-Term Preservation of Short-Lived Photoproducts of Phytochromes at Room Temperature

著者 (4件)： Kohler Lisa (Institut fuer Analytische Chemie, Fakultaet fuer Chemie und Mineralogie, Universitaet Leipzig, 04103, Leipzig, Germany) ,  Gaertner Wolfgang (Institut fuer Analytische Chemie, Fakultaet fuer Chemie und Mineralogie, Universitaet Leipzig, 04103, Leipzig, Germany) ,  Matysik Jorg (Institut fuer Analytische Chemie, Fakultaet fuer Chemie und Mineralogie, Universitaet Leipzig, 04103, Leipzig, Germany) ,  Song Chen (Institut fuer Analytische Chemie, Fakultaet fuer Chemie und Mineralogie, Universitaet Leipzig, 04103, Leipzig, Germany)
資料名： Chemphotochem  (Chemphotochem)
巻： 6  号： 3  ページ： e202100220  発行年： 2022年 
JST資料番号： W3667A  ISSN： 2367-0932  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： フィトクローム(Phys)は,暗状態と光生成物の間の光変換を通して植物,菌類,および微生物における光応答を調節する胆汁蛋白質である。光生成物の熱復帰は,全てのPhysの固有特性であり,典型的には数秒の時間スケールで生じる。方法論的進歩にもかかわらず,短寿命光生成物の構造的および分光学的決定は,挑戦的であることが証明されている。ここでは,トレハロースガラス(TGs)に蛋白質を組み込むことによる光生成物安定化のための革新的アプローチを提示する。得られたPhy-トレハロースマトリックスをUV/Vis吸収及び固体NMR分光法により調べた。著者らの結果は,TGsが,室温で数週間にわたって,組込みPhy蛋白質の熱復帰を強く抑制し,その間に,蛋白質は,それらの天然構造とスペクトルおよび生化学特性を完全に維持することを示した。この試料調製法は,さもなければアクセスできない短寿命光生成物のbona fide構造/機能関係を明らかにするのに有益であり,従って,Physの多様なスペクトル特性のより深い分子理解に向けた道を開いた。結果はまた,トレハロースバイオ保護の分子機構への新しい洞察を提供する。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： NMR【磁気共鳴】 ,  微生物 ,  植物 ,  胆汁 ,  タンパク質 ,  *フィトクローム ,  スペクトル ,  スペクトロスコピー ,  発色団 ,  試料調製 ,  二糖類 ,  ピラノシド ,  グルコシド
準シソーラス用語： 分光学 ,  固体NMR ,  分子機構 ,  光変換 ,  *光生成物 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： フィトクローム ,  光製品 ,  トレハロース ,  ビリン発色団 ,  NMR分光法 ,  固定化

分類 (4件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  光合成  (EB10020I) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U)

物質索引 (1件)： トレハロース

タイトルに関連する用語 (5件)： 室温 ,  フィトクローム ,  光生成物 ,  長期 ,  保存