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J-GLOBAL ID:202202229629618934   整理番号:22A1089463

比較形態計測原子間力顕微鏡画像解析における低温Electron顕微鏡由来マップの統合による個々のヘリックスアミロイドフィラメントの構造同定【JST・京大機械翻訳】

Structural Identification of Individual Helical Amyloid Filaments by Integration of Cryo-Electron Microscopy-Derived Maps in Comparative Morphometric Atomic Force Microscopy Image Analysis
著者 (9件):
資料名:
巻: 434  号:ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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アミロイド線維の存在は,神経変性疾患および全身アミロイドーシスを含む50以上のヒト疾患の特徴である。疾患におけるアミロイドの関与の理解における重要な未解決の課題は,潜在的混合集団におけるアミロイド線維の個々の構造多形とそれらが関連する特異的病理の間の関係を説明することである。低温電子顕微鏡法(cryo-EM)および固体核磁気共鳴(ssNMR)分光法は,近年,高分解能詳細を有するアミロイドフィブリルの構造を決定するために,うまく採用されてきたが,それらは,全サンプルまたは有意な亜集団におけるフィブリル構造のアンサンブル平均化に依存する。ここでは,原子間力顕微鏡(AFM)によって画像化された個々のフィブリル構造の構造的同定のための方法を,比較AFM画像解析において,クライオ-EMによって決定されたアミロイドフィブリルの高分解能マップの統合によって報告した。このアプローチは,τdGAE′と呼ばれるタウ(297-391)の断片からin vitroで形成された構造的に未解決のアミロイド線維を用いて実証された。本アプローチは,dGAEアミロイド線維がin vitroで形成されたヘパリン誘導タウ線維と構造的関係を持たないことを明白に確立した。さらに,著者らの比較分析は,dGAEフィブリルが,クライオ-EMにより特徴づけられたAlzheimer病(AD)脳組織から分離した対螺旋フィラメント(PHFs)と構造的に密接に関連しているという予測をもたらした。これらの結果は,AFMを用いた個々の粒子構造分析の有用性を示し,クライオ-EMデータがAFM画像分析に取り込まれ,アミロイド多型の統合構造分析を容易にする方法のワークフローを提供した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
分子構造  ,  神経の基礎医学 

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