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J-GLOBAL ID:202202230795579876   整理番号:22A0830837

抗菌性ペプチドHylin a1とより正に荷電した類似体に起因する膜構造の破壊に関して異なる物理的技術が何が違うか【JST・京大機械翻訳】

What different physical techniques can disclose about disruptions on membrane structure caused by the antimicrobial peptide Hylin a1 and a more positively charged analogue
著者 (5件):
資料名:
巻: 243  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: B0825A  ISSN: 0009-3084  CODEN: CPLIA4  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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本研究では,天然抗菌ペプチド(AMP)Hylin a1(Hya1;IFGAILPLALGALKNLIK-NH_2)とその合成類似体K0Hya1(KIFGAILPLALGALKNLIK-NH_2)によるアニオン膜(DPPG;1,2-ジパルミトイル-sn-グリセロ-3-ホスホ-(1′-rac-グリセロール)の構造変化を,ペプチド鎖のN末端でリジンの余分の陽性残基と共にモニターした。アニオン膜を用いて,細菌膜のアニオン性脂質を模倣した。示差走査熱量測定(DSC)は,両ペプチドが脂質二分子層を強く破壊することを示した。しかしながら,天然ペプチド(+3)はDPPG二分子層上で空間平均および/または時間平均破壊を誘導するが,より荷電したK0Hya1(+4)は膜に強く付着し,2つの異なる脂質領域,ペプチドが枯渇する1つおよびもう1つのペプチド破壊の共存を生じる。膜蛍光プローブLaurdanは,平均で,ペプチドが流体DPPG(脂質ゲル-流体転移温度以上)の二分子層充填を増加させ,そして/またはその極性を減少させることを示した。DPPG膜に取り込まれたスピン標識は,Laurdanで得られた結果を確認し,拡張し,ペプチドがゲルと液体DPPG二分子層の両方で脂質充填を増加させることを示した。したがって,著者らの結果から,Laurdanは外因性分子によるゲル膜上で誘導される構造変化をモニタできないことが確認できた。DPPG大単層ベシクルにおける捕捉カルボキシフルオレセイン(CF)の漏出の測定を通して,両ペプチドがDPPG二分子層において細孔形成を誘導することを示した。さらに,CF実験はHylinペプチドがゲル相においてDPPG二分子層に強く結合し,他のDPPGベシクルに移動できないことを示した。ここでは,Hylinペプチドによる脂質二分子層で生じる構造変化の監視における異なる技術の相補性と,生物学的膜に対する他の外因性分子の作用の理解を助けるためにどのように使用できるかを議論した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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生体膜一般 

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