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J-GLOBAL ID:202202232359132564   整理番号:22A0726804

ナノチューブ形成環状ペプチドによる氷再結晶化の抑制【JST・京大機械翻訳】

Inhibition of Ice Recrystallization by Nanotube-Forming Cyclic Peptides
著者 (11件):
資料名:
巻: 23  号:ページ: 520-529  発行年: 2022年 
JST資料番号: W1325A  ISSN: 1525-7797  CODEN: BOMAF6  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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大部分の天然氷結合蛋白質は剛直であるが,人工(マクロ)分子氷結合材は通常柔軟である。合成蛋白質上に正確に配置された氷結合モチーフを持つ規則的アレイを現実化するために,(マクロ)-分子氷結合材は挑戦的である。ここでは,昆虫の超活性氷結合蛋白質に見られる氷結合部位を有する大きな剛直な氷結合体を調製するための出発点として,環状ペプチドのナノチューブへの予測可能な集合を利用した。最初に,TaTモチーフを持つ環状オクタペプチドLys2CP8を設計,合成し,氷結合を促進し,円偏光二色性(CD)分光法,Fourier変換赤外(FTIR)分光法,光散乱(LS),低温透過型電子顕微鏡(cryo-TEM),および氷再結晶阻害(IRI)アッセイを用いてそれらの溶液集合と活性を調べた。環状ペプチドLys2CP8をFmoc化学を用いて良好な収率で合成し,逆相HPLCにより精製した。水溶液中の溶解により,Lys2CP8は,ナノスコピック次元を有する対象物にpHおよび濃度依存的に集合することが観察された。LSは,pH3と11で小さな凝集体と大きな凝集体の存在を明らかにし,FTIRとCD分光法で決定したように,分子間逆平行βシートネットワークを通して一緒に保持された。Cryo-TEMは,pH3と11で一次元物体の存在を明らかにした。これらはpH3でよく分散するが,pH11で束するように見える。興味深いことに,pH依存性自己集合挙動はIRI活性の顕著なpH依存性に翻訳した。Lys2CP8は,pH3でIRI活性であり,一方,氷結合部位は,bundlingのためpH11でアクセスできないので,pH11で不活性である。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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ペプチド  ,  製剤一般 
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